本章重点：介绍20种编码氨基酸的结构、分类和命名；氨基酸的两性电离和等电点；氧化脱氨、茚三酮反应、脱羧反应；肽的命名；肽键的结构及其与医药相关的生物活性肽。
蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解，在水解过程中，蛋白质分子逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段，直到最终成为氨基酸混合物。氨基酸(amino acid)是分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物，是蛋白质的基本组成成分；肽(peptide)是氨基酸分子间脱水后以肽键(peptide bond)相互结合的物质，除蛋白质部分水解可产生长短不一的各种肽段外，生物体内还有很多肽游离存在，它们具有各种特殊的生物学功能，在生长、发育、繁衍及代谢等生命过程中起着重要的作用。本章主要介绍组成蛋白质的氨基酸结构、种类、性质。 学完本章以后，你能否回答以下问题：
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1．组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其结构特点是什么？
2．何谓氨基酸的等电点？中性氨基酸的等电点是小于7、等于7、还是大于7？
3．什么是肽单位？它有哪些基本特征？
17．1氨基酸的结构、分类和命名
17．1．1 氨基酸的结构
温习提示：羟基酸和羰基的结构。手性碳原子，D/L和R/S构型标记法。
氨基酸是一类取代羧酸，可视为羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的一类产物，根
据氨基和羧基在分子中相对位置的不同，氨基酸可分为α-，β-，γ-，…，ω-氨基酸。
RCHCOOH RCHC H2COOH RCHC H2CH2COOH
NH2NH
NH2
2
α-氨基酸β-氨基酸γ-氨基酸
目前在自然界中发现的氨基酸有数百种，但由天然蛋白质完全水解生成的氨基酸中只有20种，与核酸中的遗传密码相对应，用于在核糖体上进行多肽合成，这20种氨基酸称为编码氨基酸(coding amino acid)。它们在化学结构上具有共同点，即在羧基邻位α-碳原子上有一氨基，为α-氨基酸(脯氨酸为α-亚
氨基酸)。由于氨基酸分子中既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，羧基几乎完全以—COO-形式存在，大多数氨基主要以—NH3+形式存在，所以氨基酸分子是一偶极离子，一般以内盐形式存在，可用通式表示为：
R CH COO
+NH
3
式中R代表侧链基团，不同的氨基酸只是侧链R基不同。20种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子中的α-碳原子均为手性碳原子，都有旋光性。
氨基酸的构型通常采用D/L标记法，有D-型和L -型两种异构体。以甘油醛为参考标准，
凡氨基酸分子中α-氨基的位置与L-甘油醛—OH的位置相同者为L-型，相反为D-型。构成蛋白质的编码氨基酸均为L-型，如用R / S法标记，则除半胱氨酸为R构型外，其余皆为S构型。
COO
H H COO
NH3
L –氨基酸 D –氨基酸
17．1．2 氨基酸的分类和命名
氨基酸的分类方法很多，根据R基的化学结构，可分为脂肪族氨基酸(如丙氨酸、亮氨酸等)、芳香族氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸等)和杂环氨基酸(如组氨酸、氨酸等)，其中以脂肪族氨基酸为最多。根据分子中所含氨基和羧基的相对数目分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸三类。所谓中性氨基酸是指分子中氨基和羧基数目相等的氨基酸，由于羧基电离能力较氨基大，其水溶液实际显微酸性，如甘氨酸、苯丙氨酸等；分子中羧基的数目多于氨基的叫做酸性氨基酸，如天冬氨酸、谷氨酸等；氨基数目多于羧基的叫做碱性氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
在医学上常根据氨基酸侧链R基的极性及其所带电荷，将20种编码氨基酸分为四类(表17-1)。
1．非极性R基氨基酸因其含非极性侧链，故具有疏水性，它们通常处于蛋白质分子内部。
2．不带电荷的极性R基氨基酸其侧链中含有羟基、巯基、酰胺基等极性基团，但它们在生理条件下却不带电荷，具有一定的亲水性，往往分布在蛋白质分子的表面。
3．带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸)在其侧链中常常带有易接受质子的基团(如胍基、氨基、咪唑基等)，因此它们在中性和酸性溶液中带正电荷。
4．带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸)在其侧链中带有给出质子的羧基，因此它们在中性或碱性溶液中带负电荷。
氨基酸可采用系统命名法命名，但天然氨基酸更常用的是俗名，即根据其来源和特性命名，如甘氨酸是因具有甜味而得名的；天冬氨酸最初是由天门冬的幼苗中发现的。常见的20种编码氨基酸的名称、结构及中、英文缩写符号见表17-1。
表17-1 20种编码氨基酸的名称和结构式
名称中文缩写英文缩写结构式
非极性氨基酸
甘氨酸(α-氨基乙酸)
Glycine 甘Gly G
CH2COO
NH3
丙氨酸(α-氨基丙酸)
Alanine 丙Ala A
CH COO
NH3
CH3
亮氨酸(γ-甲基-α-氨基戊酸)*
商业报道Leucine 亮Leu L
CHCOO
NH3
(CH3)2CHCH2
异亮氨酸(β-甲基-α-氨基戊酸)*
Isoleucine 异亮Ile I
CHCOO
NH3
CH3CH2CH
CH3
缬氨酸(β-甲基-α-氨基丁酸)*
Valine 缬V al V
CHCOO
NH3
(CH3)2CH
脯氨酸(α-四氢吡咯甲酸)
Proline 脯Pro P COO
N
H H
苯丙氨酸(β-苯基-α-氨基丙酸)*
Phenylalanine 苯丙Phe F
CHCOO
NH3
CH2
蛋(甲硫)氨酸(α-氨基-γ-甲硫基戊酸) *
Methionine 蛋Met M
CHCOO
NH3
CH3SCH2CH2
氨酸[α-氨基-β-(3-吲哚基)丙酸]*
Tryptophan Trp W
N
CH2CH COO
NH3
H
非电离的极性氨基酸
丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸)
Serine 丝Ser S
CHCOO
NH3
HOCH2
谷氨酰胺(α-氨基戊酰胺酸)
Glutamine 谷胺Gln Q CH2CH2CHCOO
NH3
H2N C
O
苏氨酸(α-氨基-β-)*
Threonine 苏Thr T
CHCOO
NH3
CH3CH
OH
半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸)
Cysteine 半胱Cys C
CHCOO
NH3
HSCH2
天冬酰胺(α-氨基丁酰胺酸)
Asparagine 天胺Asn N CH2CHCOO
NH3
H2N C
O
酪氨酸(α-氨基-β-对羟苯基丙酸)
Tyrosine 酪Tyr Y
CHCOO
NH3
CH2
HO
酸性氨基酸
天冬氨酸(α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天Asp D
NH3
HOOCCH2CHCOO
谷氨酸(α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷Glu E
CHCOO
NH3
HOOCCH2CH2
碱性氨基酸
赖氨酸(α,ω-二氨基己酸)*
Lysine 赖Lys K
CHCOO
NH2
CH2CH2CH2CH2
NH3
精氨酸(α-氨基-δ-胍基戊酸)
环境影响评价分类管理名录2018Arginine
精 Arg R
H 2N C CHCOO
NH 2NHCH 2CH 2CH 2NH 2
组氨酸[α-氨基-β-(4-咪唑基)丙酸]
Histidine
组
His
H
N CH 2CH COO
NH 3
H
N
* 为必需氨基酸
不同蛋白质中所含氨基酸的种类和数量不同；有些氨基酸在人体内不能合成而又是营养所必不可少的，必需依靠食物供应，若缺少则会导致许多种类蛋白质的代谢和合成失去平衡，这些氨基酸叫做必需氨基酸(表17-1中有*者)。除上述在蛋白质中广泛存在的20种编码氨基酸外，另有几种氨基酸只在少数蛋白质中存在，这些氨基酸都是由相应的编码氨基酸衍生而来，如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、胱氨酸和L-甲状腺素等，称为修饰氨基酸。胱氨酸是这些修饰氨基酸中最重要的一种，它是由两个半胱氨酸的巯基氧化形成的，生成的二硫键对维持蛋白质的结构具有重要作用；4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸存在于骨胶原和弹性蛋白中，甲状腺素存在于甲状腺球蛋白中。
N HO
COO
H
NH 3
H 2NCH 2CHCH 2CH 2CHCOO
OH
H微波天线
4-羟基脯氨酸 5-羟基赖氨酸
O HO
CH 2CHCOOH NH 2
I
I I I
C
新三国穿帮COO
H 3N
CH 2H C
COO H 3N CH 2
H
S S
胱氨酸 甲状腺素
还有一些氨基酸不是蛋白质的组成成分，但能以游离或结合的形式存在于生物界，这些氨基酸统称为非蛋白质氨基酸。它们中有的是L-型α-氨基酸的衍生物，有的是β-、γ-、δ-氨基酸，有的是D-型氨基酸，如β-丙氨酸、D-谷氨酸、γ-氨基丁酸等；其中有些是重要的代谢前体或中间体，如瓜氨酸、鸟氨酸等。
NHCH 2CH 2CH 2CHCOOH
NH 2
C O
H 2N
H 2NCH 2CH 2CHCOOH
NH 2
瓜氨酸 鸟氨酸
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，生物体中蛋白质的生物功能，与构成蛋白质的氨基酸种类、数量、排列顺序及由其形成的空间结构密切相关。因此，氨基酸对维持机体蛋白质的动态平衡有极其重要的意义。生命活动中，人及动物通过消化道吸收氨基酸并通过体内转化而维持其动态平衡，若其动态平衡失调，则机体代谢紊乱，甚至引起病变。许多氨基酸还参与代谢作用，对免疫器官、淋巴组织，单核-吞噬系统功能及抗感染能力都有一定作用，不少已用来疾病。
问题17-1 苏氨酸分子中，除α-C 原子为手性碳原子外，β-C 原子也是手性碳原子。请写出苏氨酸的所有立体异构体，并表明D/L 和R/S 构型。
17．2 氨基酸的物理性质
α-氨基酸为无结晶，熔点较高，一般在200～300︒C 之间，这是因为晶体中氨基酸以内
盐形式存在，但往往在熔化前受热分解放出CO 2。每种氨基酸都有特殊的结晶形状，利用结晶形状可以鉴别氨基酸。各种氨基酸都能溶于水，其水溶液是无的，但溶解度不同；酪氨酸在冷水中很难溶解，而在热水中溶解度较大。除脯氨酸易溶于乙醇外，其它均不溶解或很少溶解，但氨基酸的盐酸盐比游离的氨基酸易溶于酒精中。所有氨基酸都不溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂，而易溶于强酸、强碱中。除甘氨酸外，所有编码氨基酸都具有旋光性，用测定比旋光度的方法可以测定氨基酸的纯度。
17．3 氨基酸的化学性质
温习提示：氨、羟基酸和羰基酸的化学性质。
氨基酸的化学性质取决于分子中的羧基、氨基和侧链R 基以及这些基团间的相互影响。氨基酸的羧基具有酸性，与碱作用成盐，与醇作用成酯，加热或在酶的作用下脱羧等；氨基具有碱性，与酸作用成盐，与HNO 2作用定量放出氮气，与酰卤或酸酐反应生成酰胺；侧链R 基的性质因基团的不同而异，
如两分子半胱氨酸可被氧化成胱氨酸，酪氨酸具有酚羟基的性质等。氨基酸除具有氨基和羧基的一般性质外，还由于它们的相互影响使氨基酸表现出一些特殊的性质。
17．3．1 两性电离和等电点
氨基酸分子中含有酸性的羧基和碱性的氨基，因此氨基酸是两性化合物，能分别与酸或碱作用成盐。氨基酸溶于水时，氨基和羧基同时电离成为一种两性离子(zwitterion)。若将此溶液酸化，则两性离子与H +离子结合成为阳离子；若向此水溶液中加碱，则两性离子与OH -结合成为阴离子。
水中声速
CH NH 2
R
COOH
CH
NH 2
R CH R COOH
CH NH 3+
R COO
NH 3+
阴离子(pH > pI) 两性离子(pH = pI) 阳离子(pH < pI)
由上可见，氨基酸的荷电状态取决于溶液的pH 值，利用酸或碱适当调节溶液的pH 值，可使氨基酸的酸性解离与碱性解离相等，所带正、负电荷数相等，这种使氨基酸处于等电状态时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，以pI 表示。在等电点时，氨基酸溶液的pH = pI ，氨基酸主要以电中性的两性离子存在，在电场中不向任何电极移动；溶液的pH < pI 时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动；溶液的pH > pI 时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动。
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