2020年10月第40卷第5期
天水师范学院学报
Journal of Tianshui Normal University
Oct.,2020
V〇1.40No.5
合成中的功能研究进展
巴巧瑞，王弋博，焦成瑾
(天水师范学院生物工程与技术学院，甘肃天水741001)
摘要：G TP酶是一类参与多种重要细胞过程的蛋白质，例如信号转导、核糖体组装、细胞运动、细胞内转 运和翻译等。在真核生物、细菌和古细菌中存在一组普遍保守的G TP酶，Y chF是其中之一，这些普遍保守的GTP酶一般参与细胞中的蛋白质翻译、核糖体合成和蛋白质的靶向运输等。除Y chF功 能未知之外，其余酶的功 能均与蛋白质的生物合成或核糖体组装相关。蛋白质是生物体内具有重要功能的大分子，核糖体的异常组装会导致胞内蛋白生物合成紊乱，严重时导致细胞死亡从而对机体造成伤害。探讨YchF及其同源物的功能具有重要的现实意义。本文从Y chF的结构出发，探讨其结构可能具备的功能、结合蛋白的研究进展，以期为揭示YchF在细 胞中的功能提供研究思路。
关键词：YchF; 0LA1; Pth；蛋白质生物合成
中图分类号：Q51 文献标识码：A文章编号：1671-1351 (2020) 05-0051-06
YchF是£.co/z•中的一种普遍保守的A T P酶，由基因编码。比较基因组研究发现，YchF 同源物存在于所有测序的基因组中，且广泛分布 于原核生物、真核生物以及古菌中。这表明活细 胞中YchF样蛋白可能具有基本且重要的功能。[21大肠杆菌基因组中，yc/zF与Pth(肽酰t R N A水解 酶）共转录，Pth是水解肽酰t R N A的酶，它可催 化释放tR N A^[3]实验证明YchF水解A T P的效率远 高于G T P。但根据结构，其被归为T R A F A C(翻 译因子相关）家族，这一家族成员为普遍保守的 G T P酶，功能均与核糖体合成蛋白质相关，表明 YchF可能也参与蛋白质生物合成过程，且由于特 殊的水解活性，很可能在一些特殊的情况下行使 自身功能，例如氧化应激等。在人体中，核糖体 异常通常可导致多种疾病的发生，且A T P酶是非 常具有吸引力的药物靶点。141因此，揭示YchF与 核糖体的相互作用能补充核糖体生物学相关研究，并有助于开发因核糖体异常所导致疾病 的药物。
YchF同源物之间的序列十分相似，例如，大 肠杆菌YchF与人源类似O b g家族G蛋白的A T P水 解酶 1(human Obg-丨ike ATPasel,h O L A l)蛋白在组成上，45%的氨基酸完全相同并且一半以上的氨 基酸具有相似性，强烈暗示了这两种蛋白质在功能上具有保守性。w据报道敲除h O L A l能抑制乳腺癌 细胞迁移与增殖，[6]同时细胞对活性氧（R O S)的 抵抗力更强。此外，在许多肿瘤细胞中发现h O-L A1表达上调，这也表明靶向Y c h F/O L A1可能对 肿瘤有潜在的作用。然而，Y c h F/O L A1在细 胞内的生物学作用仍待进一步研究。[7]
YchF/ O L A1的普遍保守性表明了该蛋白质在 细胞中可能具有非常基础且重要的功能，[2]但
的缺失对人类、枯草芽孢杆菌或大肠杆菌都有一定 但并不致命的影响。1MIFernebro发现肺炎链球菌缺失株表现出一定的生长缺陷，191在大肠杆菌 中，'菌株则为冷敏感表型。[1()1这些观察结果 表明，至少在标准实验条件下，Y c h F/O L A1不参 与细胞的基础生命活动。那么YchF作为广泛保守 的A T P酶，究竟参与细胞生命的哪些作用呢？
1Y ch F的蛋白质结构
Y c h F的第一个晶体结构来自裂殖酵母(Scfetwacc/jarowyces，于2003 年发表。"11随后，流感嗜血杆菌（//flewopW/iw YchF、嗜热菌YchF和 hOLAl 晶 体结构相继被解析。MM21在这些来自不同生物体的 蛋白质中，不仅在保守的G结构域（G-domain)
收稿日期：2020-10-05
作者简介：巴巧瑞（1985-)，女，甘肃兰州人，天水师范学院生物工程与技术学院讲师，博士。
基金项目：2019年天水师范学院创新能力提升项目（CXT2019-02)阶段性成果
51
内，而且在其他两个结构域内都观察到了结构的高 度相似性。113I Y c h F由三个不同的结构域组成。N- 端的G结构域是P-环ATP/G T P酶的典型结构域，其后是一个假定的a-螺旋-螺旋结构域（A-do-main)，最后是C-端T G S结构域（ThrRS，GTP 酶，SpoT)(图1)。这三个结构域通过松散的多肽 链连接，形成一个蟹钳状结构，在A结构域和TGS 结构域之间有20A的间隙。这种特殊的结构对于 YchF/O L A l蛋白质家族来说似乎是独一无二的。™
一般来说，蛋白质是由有限数量的结构域构成，新 结构域的出现可以很好地预测蛋白质功能。[141因此，研究单个结构域的特征和包含这些结构域的蛋 白质功能将为预测可能的YchF功能提供有用信息。
G-domain
A-domain
饮食与健康杂志图1流感嗜血杆菌YchF的晶体结构
注：PD B代码：1J A L，由pyM OL程序获得。G-结构 域用红表示，A-结构域（螺旋-螺旋结构域）用黄表 示，T G S-结构域用绿表示。N-末端和C-末端用字母N 和C表示。A T P结合环表示为P-环序列模体。A结构域和 TG S结构域之间的间隙约为2〇A。
1.1P-环 G T P酶
由于在N端具有G T P结合域（G结构域），因此 YchF首先被归类为P-环G T P酶，是一组能够结合并 水解鸟苷三磷酸（G T P)，生成鸟苷二磷酸（G D P)的蛋白质。"5]它们在细胞中通常充当分子开关，触发 下游蛋白质的作用，进而调节各种重要的细胞过程，如信号转导、蛋白质合成和转运以及核糖体生物合 成。[14]结构保守的G结构域由六个平行的卩折叠片组 成，被a螺旋包围，在许多核苷酸结合蛋白中都可以 发现这样的结构。（16]在序列水平上，G结构域具有几 个保守的序列模体（G卜G5)，并存在于所有的P环 G T P酶中0G1模体（G X X X X G K S)也被称为Walk-e r A或P-loop模体，它的作用是在催化中心内定位 核苷酸三磷酸。G2〔X(T/S)X〕和G3 (D X X G)模体（Walker B)协调M g2+结合。这两个模体也被称 为开关I和II，可以通过构象变化激活下游蛋白质；在GTP酶的同一个亚家族中两个模体都很保守。1171
基于G结构域中保守的序列模体和结构模体，P环
GTP酶可分为两大类：TRAFAC (翻译因子）类和
SIM1B1 (信号识别颗粒）类。™除了保守的P-环
G-结构域外，P-环GTP酶还包含一个或多个额外
的结构域。根据这些额外结构域的序列和结构特
征，P-环GTP酶又被细分为4个超家族、8个家族
和13个子家族。YchF亚家族属于TRAFAC类Obg (spoOB相关GTP结合蛋白）家族。YchF亚家族成
员不同于其他GTP酶，因为它们倾向于水解ATP
而不是 GTP。[17_181据报道，hOLAl (人）、YchF
(大肠杆菌、流感嗜血杆菌）、OLAlp (酿酒酵母）
和7bydF (rc rw z/)都具有更高的水解ATP效率而
不是GTP。有人认为这种核苷酸特异性的改变
可能是由于YchF的G4模体中保守的赖氨酸和天冬
氨酸残基的变化。然而，将hOLAlG4模体
(N L S E)回复到之前的GTP酶模体（N K X D)并不
会改变易于水解ATP的特异性。1131另有报道YchF
样蛋白在G3模体下游缺乏催化性的组氨酸/谷氨
酸，而这两个氨基酸的存在也是蛋白质具有GTP
酶活性的关键。1221因此，YchF类蛋白易于水解ATP
的特异性还可能来自G3模体后组氨酸/谷氨酸的
缺失而不仅仅是G4模体序列的改变。
1.2具有G结构域的YchF归属于G T P酶家族
在真核生物、细菌和古细菌中存在一组普遍保
守的 G T P酶，包括 1F-2、EF-T u、EF-G、Ffh、
Ft-sY、YihA、HflX和 YchF，其中 IF-2、EF-Tu
和E F-G是翻译因子超家族成员。[23_251Ffh和FtsY分喷射混凝土用速凝剂
别是细菌信号识别粒子蛋白及其受体，参与蛋白质
靶向调节。M YihA参与细胞周期调节，并被证明
在核糖体生物合成过程中对50S亚基的成熟起重要
作用。1271据报道，HflX与肺炎支原体和大肠杆菌
50S核糖体亚基相互作用，被认为在核糖体组装中
具有特定功能。1281这些普遍保守的G T P酶既是翻译
所必需的（IF-2，EF-T u,EF-G)，也是核糖体生
物发生过程中需要的（YihA,HflX)，更是靶向共
翻译蛋白所必需的（Ffh,FtsY)。因此推测：YchF/ O L A1也具有与核糖体相关的功能。
1.3Y c h F的卷曲螺旋结构域（A结构域）和 T G S结构域
Yc h F/O L A丨的晶体结构揭示了蛋白质还具有
一个由两个长a-螺旋构成的a-卷曲螺旋结构域。
该结构域与转录延伸因子（GreA)、R N A聚合酶 (DksA)和seryl-t R N A合成酶（SerRS)中发现的
卷曲螺旋结构域具有高度相似性。1M°2|GreA诱导停
滞转录复合物中新生转录物的3'-端断裂，以重新
P-loop Motif 52
释放被抑制的复合物，因此其作用在概念上类似 于Pth在失速核糖体中的挽救作用。™DksA是转 录调控的重要组成部分，作为对细胞中ppGpp积 累的响应，它抑制r R N A、部分核糖体蛋白和
t R N A的转录。GreA和D k s A都直接与R N A聚合酶 (R N A P)相互作用，将其卷曲的螺旋结构域插入 R N A P的二级通道，使结构域的顶端接触转录物 的3'端并诱导链的断裂。与GreA和DksA不同，S
erRS的卷曲螺旋结构域与SertRNA的可变臂和 T T C环接触，从而介导受体茎环的定位。1311总 之，结构上相关的卷曲螺旋结构域似乎与R N A的结合和质量控制有关。
T G S结构域（ThrRS、G T P酶和SpoT)是一个 由约50个氨基酸组成的小结构域，可折叠成5条P- 链和2到3条a-螺旋。[331Yc h F和ThrRS(苏氨酸- t R N A合成酶）T G S结构域具有高度的相似性，但 ThrRS的T G S结构域不参与t R N A结合。1341流感嗜 血杆菌YchF的T G S结构域显示出保守的氨基酸残 基序列，这些保守序列形成一个连续的带电荷的区 域，理论上易于结合R N A。[121但是目前还缺乏R N A结合的实验证据。总之，YchF中卷曲螺旋结 构域和T G S结构域的存在，表明此蛋白质可能在 R N A和蛋白质相互作用中起特定作用。
2 YchF/O L A l在核糖体蛋白质合成中的潜在
功能
有研究发现YchF可能在核糖体组装或核糖体 功能中具有一定的作用。YchF表达会因D N A损伤 而下调，这意味着YchF蛋白可能在蛋白质生物合 成过程中有一定的作用。[351在许多大肠杆菌中，与Pth共同转录，Pth编码Pth(肽酰t R N A水 解酶），它水解肽酰t R N A释放游离的tRNA，从而 维持细胞内t R N A水平的稳定。（361在大肠杆菌中，Pth的m R N A在没有ycAF的情况下不能稳定存在。m 表明这两种蛋白之间可能存在关联，并暗示了 YchF在翻译中的作用。在水稻上的研究显示OsY- chFl的
T G S结构域在体外与26S r R N A结合，间接 支持OsYchFl和核糖体相互作用，说明YchF参与 蛋白质的翻译过程。1371最近，在大肠杆菌体内发现 了YchF能够与50S和70S核糖体亚基分别结合，并 且YchF的A T P酶活性在体外受到70S核糖体的激 活。P^Feng提出了一个解释YchF参与核糖体活性 的机理模型：首先，YchF需要和A T P结合形成二 元复合物YchF _A T P，然后才能与70S核糖体结 合，而70S核糖体作为一种激活剂，刺激YchF的A T P酶活性，使得A T P水解为A D P，之后Y c h F-A D P离开70S核糖体重新循环生成YchF .A T P，以进行下一轮核糖体结合（图2)。该模型说明了YchF 以A T P介导的方式调节70S核糖体的功能。|1619]然 而，Yc h F与核糖体结合的生理学机理还不明确。在细胞中，许多G T P酶直接与核糖体亚单位结合，并作为核糖体生物合成启动因子在核糖体组装 过程中招募核糖体蛋白质。[8381或许，隶属于G T P 酶家族的YchF也具有相似的功能？山东交通学院海运学院
70S*
1
YchF*ATP -------►YchF*ATP«70S*
A TP—►k
ADP——Pi
\r
YchF«ADP —YchF»ADP«70S*
70S*
图2 YchF参与核糖体生物学功能的模型
注：Y chF. ATP与70S核糖体亚基形成中间物（70S*)，它激活Y chF的ATP酶活性，将ATP水解为ADP。由于亲和 力降低，Y chF. A D P与70S*解离。最终，游离的Y chF与ATP重新结合，并参与下一轮70S*的结合和催化作用。
3蛋白生物合成的影响因素
核糖体是一种高度复杂的细胞机器，根据 m R N A上编码的遗传信息合成蛋白质。而蛋白质是 完成多种细胞功能所必需的重要大分子。因此，翻 译精度是细胞适应环境的一个基本因素，关乎细胞 的存亡大事，所以细胞会对蛋白质合成这一重要生 命活动所必需的控制体系进行精确地调控。[39]例 如，细胞往往在几个点上控制蛋白质翻译的准确 性，在源头上通过相应的氨基酰t R N A合成酶对t R N A和氨基酸进行特异性连接，从而减少错误氨 基酸的引人；1401在合成过程中，成功识别释放因子 和终止密码子减少过早终止和过晚终止。^然而，生物个体不可避免地暴露在不利的环境条件下，如 氧
国计学
化应激。当细胞受到压力时，由于R N A和蛋白 质关键翻译元素的氧化和不可逆修饰，蛋白质合成 不能像正常情况下那样精确。氧化的m R N A s不能 正确翻译，导致蛋白质产量下降和蛋白质正常功能 丧失。|4M31有研究表明，真核细胞m R N A s的氧化可 导致核糖体失速加剧和蛋白质翻译速度降低。在氧 化应激下，Glu-tRNA可被氧化，Phe-tRNA的结 合亲和力显著降低。w另一方面，与m R N A和
53
r R N A相比，t R N A受氧化应激的影响较小，因为 t R N A与R O S的结合比r R N A低，氧化应激对tRNAs的有害影响更多的是通过相应的t R N A合成 酶，有些t R N A合成酶可能部分或完全失活，导致 蛋白质误译。1451
在整个生命周期中，细胞需要对环境变化做出 灵活的应激反应，因此，细胞需要复杂的传感和信 号转导系统。这些系统通过调节细胞生理反应以响 应环境信息和内部信号，保证细胞在变化多端的环 境中生存下去。应激反应涉及基因表达的调控、代 谢调控和酶活性的改变。通常温度发生变化时，细 胞选择性诱导热休克蛋白，而面对氧化应激时则表 达抗氧化酶。146471此外，除了上调应激蛋白之外，还可以下调其他蛋白质从而增加细胞在应激时的适 应能力，保证细胞的存活。综上所述，在大肠杆菌 中，当细胞遇到氧化应激时，YchF被下调，而敲 除YchF则促进氧化应激条件下的细胞存活。[21481在 YchF的真核同源物中，0L A1的敲除导致细胞对氧 化应激的抵抗力增强；在人类细胞中，h
O L A l通过 将延伸起始因子eIF2转化为G D P结合状态从而抑制 蛋白质合成，促进细胞在应激状态下的生存。[495°] h O L A l在应激条件下的特异反应使它成为肿瘤或 癌症中的潜在药物靶点。然而，有关YchF及 其同源蛋白在细胞内蛋白质生物合成调控方面的分 子机制还有待进一步研究。真核生物相较于原核生 物具有庞大的基因组和复杂的调控网络，因此，首 先在相对简单的模式生物—大肠杆菌中确定YchF在蛋白翻译和应激反应中的确切分子功能。再将结果转移到哺乳动物细胞中，有助于更好地揭 示YchF/ 0L A1与癌症以及由核糖体导致的疾病之 间的联系。
4展望
结合Y c h F的结构以及目前的研究结果，建议 未来对Y c h F的研究从以下几个方面进行：（1) YchF是T R F A C家族G T P酶中的一员，其中许多 蛋白参与核糖体的生物发生和组装。因此，首先 分析野生型和缺失菌株中核糖体浓度、核糖 体组装情况是必要的。可利用蛋白免疫沉淀检测 核糖体大、小亚基蛋白来检测细胞内核糖体浓度。通过绘制YchF表达或者缺失菌株中核糖体的 分布曲线，并与野生型菌株进行比较，可明确 YchF对核糖体组装是否有显著影响。（2) yc/zF缺 失菌株虽然可以存活但表现出一定生长缺陷，这 可能是蛋白质合成障碍所导致的生长迟缓。因此建议测定不同YchF浓度下，活体细菌体内蛋白质 合成水平。
压路机功率
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