大多数哺乳动物的抗体基本结构是一个由四条多肽链(二硫键连接的二条重链和二条轻链)组成的糖基化蛋白,分子量约150,000Da。轻链的分子量约25,假如没有灰尘教学设计000Da,由二个结构域组成,一个可变区VL 和一个恒定区CL。轻链有κ 和λ 两种类型,人的L 链中κ 型占60%,λ 型占40%;小鼠lsd法
L 链中κ 型和λ 型分别为国人健康手机号95%和5%。一个抗体分子中的L 链只有一种类型。 重链分子量约50,000Da,有恒定区和可变区组成。轻链和重链有很多相似氨基酸序列构成的同源区。这些同源区有110 个氨基酸,称为免疫球蛋白结构域。重链包括可变区VH 和3~4 个恒定区,CH1, CH2, CH3,和CH4固定式
(依抗体类型不同)。CH1 和CH2 之间有一个铰链区,使得Y 型抗体分子的两个Fab 臂具有灵活性,以结合固定距离的两个抗原决定簇。 重链也决定抗体分子的功能活性。依据重链不同,抗体分子分为IgG, IgA, IgM, IgE 和 IgD,对应的重链分别为, , μ, 和。IgD, IgE, 和 IgG 通常以单体存在,IgA 有单体和二聚体两种形式,IgM 以五聚体存在,由二硫键连接。IgG 依产生物种不同又分为四个轻微差异的亚型,称为同型。80年代文学
蛋白水解酶水解IgG 形成有特定生物特性的固定片段,有助于IgG 结构和功能的研究。胃蛋白酶作用于IgG 分子,产生F(ab')2 片段,包括铰链区连接的两个Fab 区。F(ab')2 分子是二价的,可作用于抗原。
木瓜蛋白酶水解IgG 时作用在CH1 和CH2 之间的铰链区,产生两个单独的Fab 片段和一个Fc 片段。Fab 有抗原结合活性,smw工法桩Fc 则没有。Fc 是糖基化的片段,具有很多效应功能(如结合补体、结合巨噬细胞和单核细胞的细胞受体等),也可用于划分抗体类型。
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