表位预测参数：
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结合犯
A．亲⽔性(Hydrophilicity)．-蛋⽩质抗原中氨基酸⼀般疏⽔性残基在蛋⽩内部，亲⽔性残基在表⾯；蛋⽩的亲⽔部位与蛋⽩抗原表位有密切联系，但⾼亲⽔性部位不⼀定是表位，表位也不⼀定是亲⽔性部位。虽然这⼀参数在表位预测中并不⼗分重要，但是在利⽤合成多肽制备抗体时，疏⽔性过强，有可能会导致难以合成正确多肽。B．表⾯可及性(Surface Accessibility)：这是指蛋⽩质抗原中氨基酸残基被溶剂分⼦接触的可能性。它反映了蛋⽩质抗原内、外各层残基的分布情况。
C．抗原性(Antigenicity)：Welling建⽴的抗原性刻度U2]对每个氨基酸⽤出现在抗原区的频率描述，此频率除以各氨基酸在所有蛋⽩质中的频率就可推出此刻度值。该法研究表明，疏⽔性氨基酸残基对抗原表位形成亦有贡献。
D．可塑性(Flexibility)：蛋⽩抗原构象并⾮不变，其多肽链⾻架有⼀定程度的活动性，活动性强的氨基酸残基即为可塑性⼤的位点，易形成抗原表位。
威廉加拉E．⼆级结构(Secondary structure)预测：蛋⽩质β转⾓结构为凸出结构，多出现在蛋⽩质抗原表⾯，利
于与抗体嵌合，较可能成为抗原表位；⽽α螺旋、β⽚层结构规则不易形变，较难嵌合抗体，⼀般不作为抗原表位。
热收缩管表位预测中各个参数的权重：
作为B细胞蛋⽩抗原的表位⾸先应位于蛋⽩质表⾯，利于与抗体结合，此外还要具有⼀定柔韧性，利于抗原与抗体结合时蛋⽩构象的变化。
采⽤对各参数进⾏权重分配：
⼆级结构权重占40％，表⾯可及性、柔韧性各15％，亲⽔性占30％。因此在预测抗原表位时，参考多种不同⽅法和软件以使预测结果更接近实际。
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