组蛋白的泛索化是指在组蛋白上连接泛素(abiquiti)。
在哺乳动物细胞中，用蛋白H2A险基末端存在普遍的泛素化现象。
真核细胞基因组DNA被组装形成染质存储在细胞核中。
核小体，作为染质的基本结构单元，在基因复制与转录过程中高度动态调控。 品牌诉求
DNA/RNA聚合酶发挥功能的前提是核小体结构要被打开，使得聚合酶能顺利对核小体包裹的DNA进行复制转录；而聚合酶完成复制过程后产生的DNA和原来的模板要被重新组装形成核小体，节省空间的同时可以保护DNA免受各种北外刺激因素包括氧自由基等的损伤，并维持或继承该区域表观遗传信息（Uhrf1&DNMT1）。
真核细胞的组蛋白存在着各种翻译后修饰，包括甲基化、乙酰化、磷酸化和泛素化等，这些修饰使得DNA的复制和转录得到多层次的调控。
大唐三藏取经诗话组蛋白H2A是最早鉴定的泛素化修饰底物，组蛋白H2A泛素化修饰参与了基因转录调控和DNA损伤修复等多个生理反应过程，它受到非常严格而精细的调控，组蛋白H2A的泛素E3连接酶PRC1复合体的自身泛素化对于其泛素连接酶活性至关重要。知识树
人类HSCARG蛋白通过招募去泛素化酶USP7抑制PRC1复合体的泛素化并因此降低组蛋白H2A泛素化水平，进而调控细胞周期和细胞生长。
HSCARG对H2A泛素化的调控在DNA损伤修复中也发挥重要的作用。
HSCARG缺失后，DNA损伤修复后H2A泛素链去除的效率降低，导致了修复蛋白停留在损伤位点以及CHK2信号的持续激活，最终导致细胞在损伤修复后不能重新回到细胞周期并影响了细胞的增殖。
除了泛素化修饰，其它种类的修饰在组蛋白的功能调控中也发挥重要的作用。
NEDD8是一种类泛素化小分子，它与底物蛋白的共价偶联被称为NEDDylation修饰。
NEDD化修饰参与调控细胞周期、发育和免疫应答等许多重要的生命活动。
组蛋白H2A存在NEDDylation修饰，组蛋白H2A的NEDDylation修饰和泛素化修饰之间具有拮抗关系，NEDDylation修饰可以调控DNA损伤修复。
组蛋白泛素化修饰，作为一类重要的组蛋白化学修饰方式，在核小体结构的动态调控中发
挥至关重要的作用。
H2A作为最早发现被泛素化修饰的组蛋白，在高等真核生物中，约有泰安市地方税务局5-15%的H2A在高度保守的K119位被单泛素化修饰（ubH2A）。
研究发现ubH2A大量富集在不活跃的近着丝粒区、失活的X染体和沉默的发育基因区域。
与组代表乙酰化相反，泛素化与基因沉默更相关。DNA甲基化，特别是启动子的甲基化具有沉默基因表达的功能。组蛋白的甲基化具有双重功能，H3K9,H3K27，奇数位点的甲基化具有抑制功能，而H3K4,H3K36的甲基化却有激活基因转录的功能。
ubH2A的建立主要依赖多梳复合物（PRC）中的RING1B（E3），敲除RING1B能显著降低特点基因启动子附近的ubH2A水平，并导致ubH2A总体水平的显著下降。
空间光调制器但是对于ubH2A建立起来后如何调控核小体仍然不清楚。
2月5日，中国科学院生物物理研究所李国红、生物物理所客座研究员/首都医科大学陈萍与
中国科学院物理研究所李伟合作团队在《美国化学会志》（JACS）上在线发表了题为Histone H2A Ubiquitination Reinforces Mechanical Stability and Asymmetry at theSingle-Nucleosome Level 的文章，从单分子水平上探讨ubH2A对核小体结构调控的分子机制。
何曙霞
该研究工作揭示ubH2A本身可以显著增加核小体的稳定性。
单分子磁镊研究发现没有泛素化修饰的核小体外圈DNA在5pN力下打开，而在ubH2A存在下需要20pN的力；
自由能分析发现，核小体外圈DNA打开需要消耗自由能32kJ/mol；而H2A被泛素化修饰以后，打开核小体外圈DNA需要消耗自由能210kJ/mol。
在增强核小体机械稳定性的同时，荧光共振能量转移FRET研究发现ubH2A同时显著增强核小体的盐浓度依赖稳定性。
进一步研究发现核小体上的两个ubH2A没有协同作用，其中一个ubH2A分别增强一个核小体外半圈DNA稳定性；单分子原位去泛素化分析进一步证实了这一点。
利用USP21去泛素化ubH2A核小体，可以恢复核小体的稳定性到未修饰水平。
深入机制探讨发现ubH2A上的泛素修饰蛋白通过其位置效应，像栓子一样稳定核小体外圈DNA，阻碍DNA从核小体上剥离，达到稳定核小体的作用。
该研究为后续进一步探讨H2A泛素化修饰与其它蛋白如连接组蛋白H1、PRC复合物和FACT复合物协同作用机制奠定基础。
图：组蛋白H2A泛素化修饰稳定核小体结构的分子机制
泛素化过程：
激活：E1上的巯基（-SH）和泛素的羧基（-COOH)形成硫脂键；
结合：E1换成E2，硫脂键链接；
连接：E3将E2换成蛋白，E2的巯基（-SH）仍然完整（酶完成催化后自身不受影响），连接的不是硫脂键。
E3的RING结构：
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