4.各种RNA的功能：RNA主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。mRNA是由DNA转录而来，携带着DNA的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。 5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。 6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。 7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
孙大愚8.DNA双螺旋结构的特点：（1）DNA分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。（3）两条DNA链借彼此碱基A=T、G=C之间形成的氢键而结合在一起。（4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T，C-G，单链A+T+C+G=100%,G-C含量多则DNA熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA双螺旋构象多态性：A-NDA、B-DNA：是最稳定，最常见的右旋DNA、C-DNA；Z-DNA是左旋DNA。
maxplus2下载11.tRNA的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA一般由四个臂和四个环组成。四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、TΨC臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU、反密码子环、额外环、TΨC环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA）。
14.tRNA的三级结构是L形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA：23S rRNA、5S rRNA和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA、5.8S rRNA、5S rRNA和18S rRNA。
16.5’帽子结构：m7G-5’PPP-N-3’P ；3’尾巴结构：PolyA3’或AAAAAAA-OH
17.核酸的紫外吸收最大值260nm附近。利用260nm与280nm光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。纯DNA= A260/A280=1.8,纯RNA= A260/A280=2.0。
21. DNA的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。（1）Tm值与DNA分子中G-C含量成正比。（2）G-C含量高的DNA，Tm值也高。（3）（G-C）%=(Tm-69.3)×2.44
23.蛋白质中N的平均含量为16%，即1mg蛋白氮相当于6.25mg蛋白质。凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含N量×6.25。
24.20种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R的不同。
25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala）：CH3- 只含甲基、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）、苯丙氨酸（Phe）、氨酸（Trp）、甲硫氨酸（Met）。
极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly）：H-、丝氨酸（Ser）：HO-CH2、苏氨酸（Thr）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺（Gln）H2N-CO-CH2-CH2-
（2）碱性氨基酸（+）： 赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）
（3）（3）酸性氨基酸（-）： 天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）
计算题：极性氨基酸等电点计算。
26.pH=5.97时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个pH称作：等电点。
酸性氨基酸 pI=（pK1’+pKR’）两小数之和；
碱性氨基酸 pI=（pK2’+pKR’）两大数之和。
27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫化合物。脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄化合物，是因为亚氨基的存在（2）与2,4-二硝基氟苯反应（DNFB或FDNB）生成黄二硝基苯氨基酸，被Sanger用于测定肽链N端氨基酸，被称为Sanger反应。
28. 氨酸残基:由于形成肽键的α-羧基与α-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。
29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N端到C端的排列顺序。
30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。是蛋白质结构的构象单元，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
31. α螺旋特征：α螺旋每一圈含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。Sn=3.613（13表示上升一圈含13个原子）
32.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。凭借次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。
34. 四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。
35. 论述蛋白质结构与功能的关系。
1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶 2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞素等） 3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症 4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系 5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白
36. 在酸性环境中，蛋白质带正电荷，pH<pI；在碱性环境中，蛋白质带负电荷，pH>pI。
蛋白质的等电点：当蛋白质在某一Ph aq中，酸性基团带的负电荷恰等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不想阳极移动，此时aq的pH称为蛋白质的等电点pI，pH=pI。
蛋白质变性的表现：（1）丧失生物活性（2）溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小（3）某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化（4）对蛋白酶降解的敏感性增大。
39. 蛋白质的显反应：
反应名称 | 颜变化 | 由此反应的蛋白质和氨基酸 |
双缩脲反应 | 紫红→蓝紫 | 所有蛋白质 |
Millon反应 | 红 | 酪氨酸（Tyr） |
乙醛酸反应 | 紫红 | 氨酸（Trp马加爵犯罪心理分析） |
| 燕卫华 酚试剂反应 | 蓝 | 酪氨酸（Tyr） |
茚三酮反应 | 紫蓝 | α-氨基酸 |
坂口反应 | 红 | 精氨酸（Arg） |
| | |
40.酶的特性：（1）酶有高效催化效率（2）酶的催化作用有高度专一性（3）酶易失活（4）酶的催化活性受到调节控制（5）有些酶的催化活性与辅因子有关。41.全酶⇋酶因子+辅因子 辅酶：把与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可除去的小分子有机物叫做辅酶。
辅基：把与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质叫做辅基。42.酶的专一性分类：（1）结构专一性（2）立体异构专一性43.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
44.影响酶催化效率因素：（1）底物与酶的邻近效应和定向效应（2）张力和变形（3）酸碱催化（4）共价催化（5）微环境的影响
ps1
45.胰蛋白酶专一水解：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）胰凝乳蛋白酶专一水解：苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、氨酸（Trp）和大而疏水的氨基酸形成的肽键。弹性蛋白酶专一水解：丙氨酸（Ala）
46.底物浓度对酶促反应v的影响：当浓度较低时，符合一级反应特征，反应速度与底物浓度近乎正比。；当浓度较高时符合零级反应特征，再增加底物浓度反应速度几乎不变。
47.米氏方程的推导：假设1.测定的速度为反应的初速度。2.底物浓度[S]显著超过[E]3.络合物[ES]最初增高，最后达到平衡状态。
E + SESE+P
[Et]- [ES] [S] [ES]酶与底物结合生成络合物[ES]的速度V1=K1([Et]- [ES])·[S]
络合物[ES]分解的速度V2=K-1[ES]+K2[ES] 当达到稳态时V1=V2,令则（1）
由于酶促反应速度由络合物浓度[ES]决定，V=K2[ES]（2），所以（2）代入（1）得到(3),
当所有酶都是以络合物[ES]存在时[Et]=[ES]此时V为最大反应速度Vmax即Vmax=K2[Et] (4),
将（4）代入（3）即可得到米氏方程v=或v=
米氏常数Km的意义：骚乱全家（1）Km值是反应v为最大v一半时的底物浓度（2）测定Km数值，可鉴定酶（3）用来表示酶与底物的亲和力大小，Km越大，亲和力越弱（4）可以计算任意[S]时的v。
可逆抑制作用：分为竞争性抑制（Km增大，Vmax不变）和非竞争性抑制（Km不变，Vmax减少）
49.别构效应：当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫别构效应。
50.酶的比活力：每单位质量样品中的酶活力。即每mg蛋白质中所含的酶活力单位（U）数。比活力=活力U/mg蛋白。
51.饱和脂肪酸：软脂酸：16：0；硬脂酸：18：0。
52.论述糖类分解代谢的过程：糖代谢一般有三条途径:1.无氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，然后经乳酸发酵生成乳酸(植物经乙醇发酵生成乙醇);2.有氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸在线粒体内生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A再经过TCA循环(或乙醛酸循环，只有植物有)最终生成二氧化碳和水;3.也可以经磷酸戊糖途径，最终生二氧化碳和水。
53.淀粉/糖原的两种降解途径：水解、磷酸解。54.α-淀粉酶耐高温不耐酸，β-淀粉酶耐酸不耐高温。55.糖酵解在细胞质中进行，限速酶是磷酸果糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶。糖酵解的三个步骤：（1）己糖的磷酸化（2）磷酸己糖的裂解（3）ATP和丙酮酸的生成。
糖酵解的生理意义：（1）糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径，是葡萄糖进行有氧或者无氧分解的共同代谢途径，通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式（2）糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（为氨基酸、脂类合成提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物 （3）为糖异生作用提供基本途径。
豫公网安备41160202000603
站长QQ:729038198
关于我们
投诉建议