活细胞的组成成份在不断地转换更新。蛋白质有自己的存活时间，短到几分钟，长到几周。不论何种情况，细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。表面看来，这样的变化过程似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们若一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除累积过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以维持。酶的活动能力实际是根据它的合成速度和降解速度决定的。在细胞“经济学”中，控制蛋白质的降解与控制其合成速度是同样重要的。下面我们将讨论蛋白质的酶促降解，氨基酸的降解与转化，氨基酸的生物合成。至于蛋白质的生物合成将在下一章讨论。
第一节蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解，就是在酶的催化下通过加水分解，使蛋白质中的肽键断裂，最后生成氨基酸的过程。就人和动物而言食物中的蛋白质、组织蛋白质或细胞内合成蛋白质都必须通过蛋白质的酶促降解，生成氨基酸后才进行代谢，它们可以进一步进行氨基酸的分解代谢，也可以供机体自身合成蛋白质。植物和微生物的营养类型与动物不同，不能直接利用蛋白质作为营养物质，但其细胞内的蛋白质在代谢时仍然需要通过蛋白酶将蛋白质水解为氨基酸。如木瓜中的木瓜蛋白酶，菠萝中的菠萝蛋白酶，无花果中的无花果蛋白酶等都可使蛋白质水解，其水解作用在种籽萌芽时最为旺盛。发芽时，胚 乳中贮存的蛋白质在蛋白酶催化下水解氨基酸，当这些氨基酸运输到胚，胚则利用来重新合成蛋白质，以组成植物自身的细胞。
一、蛋白酶──肽链内切酶天津经济台
肽链内切酶是使肽链断裂的蛋白质水解酶，称蛋白酶也叫内肽酶，目前用于肽链断裂的蛋白酶已有十多种，最常用的蛋白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶等。
胰蛋白酶是最常用的蛋白酶，专一性强，只能水解赖氨酸或精氨酸等碱性氨
基酸的羧基所形成的肽键，用它断裂多肽经常可以得到合适的肽段。
糜蛋白酶的专一性不如胰蛋白酶，主要水解芳香族氨基酸的羧基所形成的肽键。
胃蛋白酶的专一性与糜蛋白酶类似，但它要求被断裂键两侧的残基都是疏水性氨基酸，此外与糜蛋白酶不同的是酶作用的最适ｐH，胃蛋白酶是2，糜蛋白酶是8－9，由于二硫键在酸性条件下稳定，因此确定二硫键位置时，常用胃蛋白酶水解。
嗜热菌蛋白酶是一个含锌和钙的蛋白酶，是酶活力必需的，与酶的热稳定有关，此酶的作用专一性较差，常用于断裂较短的多肽链或肽段。
植物的根、茎、叶、花、果及种子中也普遍存在蛋白酶。例如，木瓜叶片中的木瓜蛋白酶由212个氨基酸残基组成，具有高度的专一性，只能水解肽链中的赖氨酸、精氨酸及甘氨酸的羧基侧形成的肽键，在医药上可以消化不良，工业上可用于啤酒的澄清剂。另外，菠萝的叶、果中含有菠萝蛋白酶；无花果中含有无花果蛋白酶，它们的性质和作用与木瓜蛋白酶相似。
二、肽酶──肽链端切酶
肽链端切酶可以分别从蛋白质多肽链的游离羧基端或游离氨基端逐一地将肽链水解成氨基酸。作用于氨基端的称为氨肽酶，作用于羧基端的称为羧肽酶。蛋白质经肽链端切酶作用产生许多氨基酸或二肽。
甲苯二异氰酸酯氨肽酶是一类肽链端切酶，也称外肽酶，它们水解氨基末端的肽键，能从多肽链的N端逐个地向里切。
羧肽酶也是一类肽链端切酶，它专一地从肽链的C末端开始逐个降解，释放出游离氨基酸。羧肽酶有A、B两种，分别称为羧肽酶A、羧肽酶B。羧肽酶A （相对分子量为34000）主要水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。羧肽酶B主要水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
蛋白质经过各种酶的协同作用，转变为游离氨基酸后，在细胞内的代谢有多种途径。一种是经生物合成形成蛋白质，一种是进行分解代谢。氨基酸的分解一般总是先脱去氨基，形成碳骨架──α－酮酸，可进行氧化，形成二氧化碳和水，产生ATP，也可以转化为糖和脂肪。
多数细菌，体内氨基酸的分解不占主要位置，而以氨基酸的合成为主。有些
细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基酸的分解为主。高等植物随着机体的不断增长需要氨基酸，因此合成过程胜于分解过程。下面主要讨论动物体内氨基酸的分解代谢。
第二节氨基酸的降解与转化
黎曼函数α－氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外，还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸的辅酶等。已于前述，哺乳动物可自代谢物前体合成非必需氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。膳食中获取的多余氨基酸既不为后来使用而贮存，也不被排泄。多余的氨基酸则转化为常见的代谢中间体，例如，丙酮酸、草酰乙酸、α－酮戊二酸等。由此，氨基酸又是葡萄糖、脂肪酸及酮体的前体物，也就是说，它又是代谢过程的“燃料”。
氨基酸的分解一般有三步：
第一步脱氨（脱氨基），这里脱下的氨基或转化为氨，或转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基。 第二步氨与天冬氨酸的氮原子相结合，成为尿素并被排放。
barkhausen
第三步氨基酸的碳骨架（由于脱氨基产生的α－酮酸）转化为一般的代谢中间体。
一、脱氨基作用
1、转氨基作用
氨基酸分解代谢的第一步常是α－氨基的脱离。分离出多余的氮，并留下碳骨架进一步降解。
绝大多数氨基酸的脱氨基是出自转氨基作用。氨基酸脱下的氨基转移到一个α－酮酸分子上，产生与氨基酸相应的酮酸和一个新氨基酸，这种作用称转氨基作用。此反应中具有优势接受脱下的氨基的是α－酮戊二酸，新生成的氨基酸为谷氨酸。催化转氨基反应的酶叫转氨酶，它催化的反应是可逆的。其可逆反应是动物体合成非必需氨基酸的重要途径。转氨基作用示意图如下：
α-氨基酸α-酮戊二酸
α-酮酸碱度α-谷氨酸大多数转氨酶都需要α－酮戊二酸作为氨基受体是有意义的，这就意味着许多氨基酸的氨基，通过转氨基作用转化为谷氨酸，再以L－谷氨酸脱氢酶的催化导致氨基酸的氧化分解。
2、氧化脱氨基作用
这是氨基酸脱氨基的主要方式，脱去氨基后，氨基酸转变为相应的酮酸。谷氨酸在线粒体中受谷氨酸脱氢酶作用发生氧化脱氨基反应。这是唯一为人所知的，至少在一些组织中，既可把NAD＋又可把NADP＋作为它的氧化还原辅酶的酶。氧化的发生被认为是由于谷氨酸的Cα的带一对电子的质子转移到NAD（P）＋所致。这时，形成α－亚氨基戊二酸。这个具有亚氨基的中间产物经水解即形成α－酮戊酸及氨。如图所示：
谷氨酸+NAD(P)+H2O─→α-酮戊二酸+NAD(P)H+NH3
3、联合脱氨基作用
氨基酸的转氨作用虽然在生物体内普遍存在，但是单靠转氨作用并不能最终脱掉氨基。当前联合脱氨基作用有两个内容，其一是以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用；其二是嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用。
其一，以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用是指氨基酸的α－氨基借助转氨作用，转移到α－酮戊二酸的分子上，生成相应的α－酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α－酮戊二酸，同时释放出氨。如下图所示：
施工进度管理氨基酸++NAD(P)H+H+
α-酮酸谷氨酸NH4++NAD(P) +
硫化氢气体转氨酶L-谷氨酸脱氢酶
其二是嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用，这一过程的内容是：次黄嘌呤核苷酸与天冬氨酸作用形成中间产物腺苷酸代琥珀酸，后者在裂合酶的作用下，分裂成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸（腺苷酸）水解后即产生游离酸和次黄嘌呤核苷酸。
天冬氨酸主要来源于谷氨酸，由草酰乙酸与谷氨酸转氨而来，催化此反应的酶称为谷氨酸－草酰乙酸转氨酶，简称谷草转氨酶，又称谷氨酸：天冬氨酸转氨酶。从α－氨基酸开始的联合脱氨基作用可概括如图所示：
以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用，虽然在机体内广泛存在，但不是所有组织细胞的主要脱氨方式。骨骼肌、心肌、肝脏以及脑的脱氨方式可能都是以嘌呤核苷酸循环为主，实验证明脑组织中的氨有50%是经嘌呤核苷酸循环产生的。
二、氨基酸的脱羧基作用
机体内部分氨基酸可进行脱羧而生成相应的一级胺。催化脱羧反应的酶称为脱羧酶，这类酶的辅酶为磷酸吡哆醛，其所催化的反应如下：
氨基酸脱羧酶的专一性很高，一般是一种氨基酸一种脱羧酶，而且只对L－氨基酸起作用。在脱羧酶中只有组氨酸脱羧酶不需要辅酶。
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