北京庙会标王1、蛋白自身的性质
抢抢族这大概是最主要的原因。例如膜蛋白及一些疏水性高的蛋白就很容易发生疏水聚合而沉淀。这从我们做膜蛋白提取以及包涵体溶解时都有切身体会。 2、pH值
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蛋白质大多数都在高pH时溶解性高，低pH时易沉淀。这可能与氢键的形成有关。但有时候更低pH时蛋白又溶解了。例如，一个蛋白在pH9时可溶，pH6时沉淀，但pH3时又可溶。这种pH沉淀有时候是可逆的，但有时候是不可逆的。特别是蛋白质自身疏水性较强时可逆性较差。例子有我们将包涵体蛋白复性（去除了变性剂）后，如果降低pH，蛋白质沉淀出来，再提高pH往往难以使蛋白再溶，需要加变性剂溶。3、盐浓度
就是盐析效应。高浓度的盐破坏蛋白的水化层，使得蛋白质聚集沉淀。常用的就是硫酸铵沉
淀。盐析沉淀通常对蛋白质的高级结构没有破坏，再溶时活性可以完全恢复。常见的例子就是硫酸铵沉淀纯化IgG。同样，硫酸铵沉淀也常碰到不可逆的情况。例如大肠杆菌表达的重组蛋白往往在硫酸铵沉淀后再溶困难。制度
4、有机溶剂
例子有丙酮沉淀。但有机溶剂也不是全部对蛋白起沉淀作用，有时候也有助溶作用。例如有些膜蛋白的有机溶剂抽提。 5、温度静电场复习
高温或低温都有可能使得蛋白质沉淀。煮沸沉淀常见了，低温沉淀的例子有血液制品的冷乙醇沉淀。
6、表面活性剂
对蛋白质有助溶作用。例如做电泳的SDS就是很强的表面活性剂。还有TWEEN，Triton等等。
7、还原剂
还原剂往往对蛋白质有助溶作用。有些蛋白当加入的还原剂在空气中慢慢氧化后，就会沉淀析出。
8、变性剂
如尿素、盐酸胍。包涵体蛋白在用变性剂溶解后，再去除变性剂经常会沉淀析出。
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