基础医学概论
扬州大学网络教学平台第四篇 生 物 化 学
主要元素组成：CHONS 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
氨基酸的结构通式：
2.蛋白质一级、二级、三级和四级结构的概念及其主要的化学键；α-螺旋的结构特点 （一）蛋白质的一级结构 定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序；主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
（二）蛋白质的空间结构
○1蛋白质的二级结构 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架
原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键 。蛋白质二级结构的主要形式：a-螺旋 (a -helix )；b-折叠 (b-pleated sheet )；b-转角 (b-turn )；无规卷曲 ( random coil )。
α-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。结构特征：⑴ 为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。⑵ 螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm。⑶ 螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O之间。氢键方向与螺旋轴基本平行）。
β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的锯齿状片层构象。结构特征：⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构。⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状。⑶ 借相邻主链之间的氢键维系。
β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
○2蛋白质的三级结构 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原
子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水作用力、氢键、离子键和Van der Waals力等。三级结构是蛋白质结构的基础，对于单一多肽链的蛋白质，三级结构是它的最高级结构，只有具有完整的三级结构，才具有全部的生物学功能。
○3蛋白质的四级结构 定义：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit) 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 主要的化学键：疏水作用力，氢键和离子键。
3.蛋白质重要的理化性质及相关的基本概念（pI、变性、复性等）
（一）蛋白质的两性解离和等电点：蛋白质分子除多肽链两端的游离α-氨基和α-羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团；等电点(isoelectric point, pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性
。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
（二）蛋白质的高分子性质：蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万Da之巨，其分子的直径可达1～100nm，属胶体颗粒范围之内。蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷(电荷层)；水化膜。 （三）蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。（Ⅰ）引起变性的因素：○1物理因素：加热、紫外线、X线、超声波；○2化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等；（Ⅱ）变性的本质：空间构象改变，但不改变蛋白质的一级结构；（Ⅲ）变性的结果：溶解度下降；易被蛋白酶水解；生物学活性丧失等。
复性(renaturation)：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为蛋白质复性。
（四）蛋白质的沉淀：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象。
沉淀的蛋白质不一定变性。沉淀方式：盐析；有机溶剂沉淀蛋白质；重金属盐沉淀蛋白质；生物碱试剂沉淀蛋白质。
4.蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用2）运动与支持3）参与运输贮存的作用4）免疫保护作用5）参与细胞间信息传递6）氧化供能。
5.氨基酸的理化性质
（1）两性解离及等电点：氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度（2）紫外吸收（氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近）（3）茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫化合物，最大吸收峰在570nm（该反应可作为蛋白质定性、定量分析的基础）。
6. 核酸（DNA和RNA）的分子组成、核苷酸的连接方式、键的方向性
核酸的基本组成成分 C、H、O、N、P。
道路交通事故社会救助基金管理试行办法核酸的基本成分: RNA：磷酸、b,D-核糖、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）；DNA：磷酸、b,D-2-脱氧核糖、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）。
核苷酸之间以3′,5′-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
7.核酸的分类及分布
脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid,DNA)：存在于细胞核和线粒体 携带遗传信息，并通过复制传递给下一代；
核糖核酸(ribonucleic acid,RNA)：分布于细胞核、细胞质、线粒体,是DNA转录的产物,参与遗传信息的复制与表达。
8. DNA的二级结构的特点，生物学功能。
DNA的二级结构---双螺旋结构模型特点：
○1两条链反向平行，围绕同一中心轴构成右手双螺旋 (double helix)。螺旋直径2nm，表面有大沟和小沟；○2磷酸-脱氧核糖骨架位于螺旋外侧，碱基垂直于电大小企业管理
螺旋轴而伸入内侧。每圈螺旋含10个碱基对 (bp)，螺距为3.4nm。○3两条链通过碱基间的氢键相连，A对T有两个氢键，C对G有三个氢键，这种A-T、C-G配对的规律，称为碱基互
补规则；○4维持双螺旋稳定的因素：横向为氢键，纵向为碱基间的堆积力。
DNA是生物遗传信息的载体，DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
9. RNA的三种主要类型及其功能；mRNA和tRNA的结构特点
信使RNA（mRNA）：作为蛋白质合成的模板
中日问题转运RNA（tRNA）：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
核蛋白体RNA（rRNA）：参与组成核糖体（核蛋白体），作为蛋白质生物合成的场所
mRNA的结构特点：5￠-末端的帽子(cap)结构和3￠-末端的多聚A尾(poly-A tail)结构；mRNA分子中每三个核苷酸为一组，可决定肽链上某一个氨基酸，称为三联体密码(codon)。
tRNA的结构特点：（Ⅰ）一级结构特点：○1含稀有碱基较多○23′末端为 — CCA-OH○35′末
端大多数为G○4由70-90个核苷酸组成；（Ⅱ）二级结构----三叶草形；（Ⅲ）三级结构－倒Ｌ形。
10.核酸的理化性质。
（一）一般性质：核酸常呈现酸性；在260nm波长有最大吸收峰，是由碱基的共轭双键决定的。这一特性常用作核酸的定性、定量分析。
（二）DNA的变性、复性：
○1DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA分子中的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链的过程。变性因素：过量酸，碱，加热等。
○2DNA的复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为DNA复性(renaturation)。
11. 酶、酶的化学本质及酶促反应的特点。
酶是一类由活细胞产生的，对其特异性底物有高效催化作用的蛋白质。
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酶促反应的特点：○1酶具有高度的催化效率；○2酶的催化具有高度的特异性；○3酶的催化作用具有可调控性；○4酶的不稳定性。
12. 酶的分子组成--单纯酶和结合酶（全酶）。
单纯酶：酶蛋白为单纯蛋白质。
结合酶（全酶）：○1蛋白质部分：酶蛋白[决定反应的特异性]；○2非蛋白质部分：辅助因子(辅酶 辅基) [决定反应的种类与性质]。
13. 酶的活性中心(active center)的概念，必需基团(essential group)的分类及其作用。
酶的活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，酶分子中能起到这一作用的空间区域叫做酶的活性中心。电视原理课后答案
必需
基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。
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