名词解释单糖构型：通常所谓的单糖构型是指分子中离羰基碳最远的那个手性碳原子的构型。如果在投影式中此碳原子上的—OH具有与D(+)-甘油醛C2—OH相同的取向，则称D型糖，反之则为L型糖α异头物β异头物 ：异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称α异头物，具有相反取向的称β异头物转化糖 ：蔗糖水溶液在氢离子或转化酶的作用下水解为等量的葡萄糖与果糖的混合物，称为转化糖，轮纹 ： 所有的淀粉颗粒显示出一个裂口，称为淀粉的脐点。它是成核中心，淀粉颗粒围绕着脐点生长。大多数淀粉颗粒在中心脐点的周围显示多少有点独特的层状结构，是淀粉的生长环，称为轮纹膨润与糊化 ：β-淀粉在水中经加热后，一部分胶束被溶解而形成空隙，于是水分子浸入内部，与余下的部分淀粉分子进行结合，胶束逐渐被溶解，空隙逐渐扩大，淀粉粒因吸水，体积膨胀数十倍，生淀粉的胶束即行消失，这种现象称为膨润现象。继续加热胶束则全部崩溃，淀粉分子形成单分子，并为水包围，而成为溶液状态，由于淀粉分子是链状或分枝状， 彼此牵扯，结果形成具有粘性的糊状溶液。这种现象称为糊化。必需脂肪酸： 人体及哺乳动物能制造多种脂肪酸，但不能向脂肪酸引入超过Δ9的双键，因而不能合成亚油酸和亚麻酸。因为这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必须由膳食提供，因此被称为必需脂肪油脂的烟点、闪点和着火点 ：油脂的烟点、闪点和着火点是油脂在接触空气加热时的热稳定性指标。烟点是指在不通风的情况下观察到试样发烟时的温度。闪点是试样挥发的物质能被点燃但不能维持燃烧的温度。着火点是试样挥发的物质能被点燃并能维持燃烧不少于5 s的温度。同质多晶现象： 化学组成相同的物质，可以有不同的结晶结构，但融化后生成相同的液相(如石墨和金刚石)，这种现象称为同质多晶现象。油脂的氢化 ：由于天然来源的固体脂很有限，可采用改性的办法将液体油转变为固体或半固体脂。酰基甘油上不饱和脂肪酸的双键在高温和Ni、Pt等的催化作用下，与氢气发生加成反应，不饱和度降低，从而把在室温下呈液态的油变成固态的脂，这种过程称为油脂的氢化蛋白质熔化温度 ：当蛋白质溶液被逐渐地加热并超过临界温度时，蛋白质将发生从天然状 态至变性状态的剧烈转变，转变中点的温度被称为熔化温度Tm或变性温度Td，此时天然和变性状态蛋白质的浓度之比为l。
盐析效应 ：当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。
蛋白质胶凝作用 ：a管理模式将发生变性的无规聚集反应和蛋白质—蛋白质的相互作用大于蛋白质—溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。凝结反应可形成粗糙的凝块。变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程称为胶凝作用。
酶活力： 酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。
酶活性部位：通过各种研究证明，酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域，也就是说，只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用。这些特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位或活性中心。
中间产物学说： 中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能
与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说
酶的中间产物学说是由Brown（1902）和Henri（1903）提出的。其学说主要认为酶的高效催化效率是由于酶首先与底物结合，生成不稳定的中间产物（又称中心复合物central complex）。然后分解为反应产物而释放出酶。
米氏常数： 米氏方程就是根据稳态理论推导出的动力学方程式，为纪念Michaelis和Meten，习惯上称为米氏方程。Km称为米氏常数，是由一些速率常数组成的一个复合常数。该方程式表明了当已知Km及Vmax时，酶反应速率与底物浓度之间的定量关系。
酶促反应的温度系数： 反应温度提高10℃，其反应速率与原来反应速率之比称为反应的温度系数
生物芯片（biochip）： 生物芯片简单地说，生物芯片就是在一块指甲大小的玻片、硅片、尼龙膜等材料上放上生物样品，然后由一种仪器收集信号，用计算机分析数据结果。
二。简答题
1．简述糖的分类。
（1）糖类化合物常按其组成分为单糖，寡糖和多糖。单糖是一类结构最简单的糖，是不能再被水解的糖单位。（2）根据其所含原子的数目分为丙糖、丁糖，戊糖和己糖等。（3）
根据官能团的特点又分为醛糖或酮糖。（4）按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分。（5）按其功能不同，可分为结构多糖，贮存多糖、抗原多糖等。
2．何谓环糊精？简述其应用价值。
环糊精是芽孢杆菌属的某些种中的环糊精转葡糖基转移酶作用于淀粉(以直链淀粉为佳)生成。又称环直链淀粉，一般由6、7或8个葡萄糖单位通过α-1,4糖苷键连接而成，分别称α-、β-和γ-环糊精或环六、环七和环八直链淀粉。
环糊精能使食品的、香、味得到保存和改善。因此在医药、食品、化妆品工业中被广泛地用作稳定剂、抗氧化剂、抗光解剂、乳化剂和增溶剂等。
在生化上，α-环糊精被用于层析分离和光谱学测定，β-环糊精能与丹磺酰氯形成水溶性的笼形物用于蛋白质的荧光标记。α-和β-环糊精能使某些化学反应加速，具有催化功能，因此环糊精是研究模拟酶的材料。
3．简述半纤维素在食品加工过程中的作用。
半纤维素在焙烤食品中的作用很大，它能提高面粉结合水能力。在面包面团中，改进混合物的质量，降低混合物能量，有助于蛋白质的进入和增加面包的体积，并能延缓面包老化。
4．简述影响油脂熔点的因素。
①酰基甘油中脂肪酸的碳链越长，熔点越高；②饱和度越高，熔点越高；③反式结构的熔点高于顺式结构；④共轭双键比非共轭双键熔点高。
5．何谓乳浊液，简述其分类并举例说明。
油、水本来互不相溶，但在一定条件下，两者却可以形成介稳态的乳浊液。其中一相以直径0.1～50μm的小滴分散在另一相中，前者被称为内相或分散相，后者被称为外相或连续相。乳浊液分为水包油型(O/W，水为连续相)和油包水型(W/O，油为连续相)。牛乳是典型的O/W型乳浊液，而奶油则为W/O型乳浊液。
6．简述乳化剂在食品中的作用。
乳化剂在食品中的作用是多方面的：①用在冰激凌中除乳化作用外，还可减少气泡，使冰晶变小，赋予冰激凌细腻滑爽的口感；②用在巧克力中，可抑制可可脂由β-3V型转变成β-3VI型同质多晶变体，即可抑制巧克力表面起霜；③用在焙烤面点食品中，可增大制品的体积，防止淀粉老化；④用在人造奶油中可作为晶体改良剂，调节稠度。
7．简述等电点与两性解离性质。
氨基酸的两性性质决定于介质的pH值，氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值称为氨
基酸的等电点pI，在数值上pI值等于该氨基酸处于两性离子状态时基团的两侧pK' 值之和的l/2，在等电点以上的任何pH溶液中，氨基酸带净负电荷，而在低于等电点的pH溶液中，氨基酸带净正电荷。在一定pH范围内，pH离等电点愈远，氨基酸所带的净电荷愈大。
8．简述谷胱甘肽的生物学功能。
腾飞担保公司①作为解毒剂，可用于丙烯腈、氟化物、CO、重金属及有机溶剂等的解毒。②作为自由基清除剂，保护细胞膜，使之免遭氧化性损伤，防止红细胞溶血及促进高铁血红蛋白的还原。③对放射线、放射物或者由于肿瘤药物所引起的白细胞减少等能起到保护作用。④能够纠正乙酰胆碱、胆碱酯酶的不平衡，起到抗过敏作用。⑤对缺氧血症、恶心以及肝脏疾病所引起的不适具有缓解作用。⑥可防止皮肤老化及素沉着，减少黑素的形成，改善皮肤抗氧化能力并使皮肤产生光泽。⑦眼角膜病。⑧改善性功能。
9. 简述蛋白质变性对其结构和功能的影响。
答：在理化因素的作用下，蛋白质分子的高级结构被破坏，但一级结构不变的现象叫做蛋白质变性。蛋白质变性对其结构和功能的影响有：①由于疏水基团暴露在分子表面，引起溶解度降低；②改变了结合水的能力；③生物活性丧失；④由于肽键的暴露，容易受到蛋白酶的攻击，增加了对水解酶的敏感性；⑤特征黏度增大；⑥不能结晶。
10. 简述蛋白质对食品的功能性质。答：蛋白质的功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。可分为4个主要方面：①水化性质 取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和黏度等。②表面性质 包括蛋白质的表面张力、乳化性、起泡性、成膜性、气味吸收持留性等。 ③结构性质 即蛋白质相互作用所表现的有关特性，如产生弹性、沉淀、凝胶作用及形成其他结构(如蛋白面团和纤维)时起作用的那些性质。④感观性质 如颜、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、混浊度等。11．简述蛋白质水合性质的测定方法。(1) 相对湿度法(或平衡水分含量法) 测定一定水分活度w时所吸收或丢失的水量，该方法可用于评价蛋白粉的吸湿性和结块现象。 (2) 溶胀法 将蛋白质粉末置于下端连有刻度毛细管的沙蕊玻璃过滤器上，让其自发地吸收过滤器下面 毛细管中的水，即可测定水合作用的速度和程度，这种装置称为Baumann仪。
(3) 过量水法
使蛋白质样品同超过蛋白质所能结合的过量水接触，随后通过过滤或低速离心或挤压，使过剩水分离。这种方法只适用于溶解度低的蛋白质，对于含有可溶性蛋白质的样品必须进行校正。
(4) 水饱和法
测定蛋白质饱和溶液所需要的水量，如用离心法测定对水的最大保留性。
方法(2)、(3)和(4)可用来测定结合水、不可冻结的水以及蛋白质分子间借助于物理作用保持的毛细管水。
12.简述食品蛋白凝胶的类型。
食品蛋白凝胶可大致分为：①加热后再冷却形成的凝胶，这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶；②在加热下形成的凝胶，这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶；③由钙盐等二价金属盐形成的凝胶，如豆腐；④不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶，如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中的碱对蛋清蛋白的部分水解等。
13. 酶活力的测定方法
1．分光光度法(spectrophotometry)
2．荧光法(fluorometry)
3．同位素测定方法
4．电化学方法(electrochemical method)
另外还使用离子选择电极法测定某些酶的酶活力，用氧电极可以测定一些耗氧的酶反应，如葡糖氧化酶的活力就可用这个方法很方便地测定。
此外还有一些测定酶活力的方法，例如旋光法、量气法、量热法和层析法等，但这些方法使用范围有限，灵敏度较差，只是应用于个别酶活力的测定。
14.简述米氏常数的意义。
①Km是酶的一个特性常数：Km的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。Km值随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变。②Km值可以判断酶的专一性和天然底物：有的酶可作用于几种底物，因此就有几个Km值。③当k3≪k2时，Km=k2/kl，即Km=KS。换言之ES的分解为反应的限制速率时，Km等于ES复合物的解离常数(底物常数)，可以作为酶和底物结合紧密程度的一个度量，表示酶和底物结合的亲和力大小。④若已知某个酶
的Km值，就可以计算出在某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax的百分率。⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径：催化可逆反应的酶，对正逆两向底物的Km值往往是不同的，测定这些Km值的差别以及细胞内正逆两向底物的浓度，可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率，这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。
15. 简述说明酶活力抑制程度的表示方法。
(1) 相对活力分数(残余活力分数)：
(2) 相对活力百分数(残余活力百分数)：
(3) 抑制分数：指被抑制而失去活力的分数：
(4) 抑制百分数：
16.简述说明食品中酶的功能。
在食品加工中加入酶的目的通常是为了：①提高食品品质。②制造合成食品。③增加提取食品成分的速度与产量。④改良风味。⑤稳定食品品质。⑥增加副产品的利用率。
三．论述题
1．影响羰氨反应的因素
①羰基化合物的影响还原糖的美拉德反应速度，五碳糖中：核糖＞阿拉伯糖＞木糖；六碳糖中：半乳糖＞甘露糖＞葡萄糖，并且五碳糖的褐变速度大约是六碳糖的10倍。②氨基化合物，胺类比氨基酸的褐变速度快。而就氨基酸来说，碱性氨基酸的褐变速度快；氨基在ε-位或在末端者，比在α-位的易褐变；而蛋白质的褐变速度则十分缓慢。③pH值的影响，美拉德反应在酸、碱环境中均可发生，但在pH值3以上，其反应速度随pH值的升高而加快，所以降低pH值是控制褐变的较好方法。④反应物浓度，美拉德反应速度与反应物浓度成正比，但在完全干燥条件下，难以进行。⑤温度美拉德反应受温度的影响很大，温度相差10℃，褐变速度相差3～5倍。一般在30℃以上褐变较快，而20℃以下则进行较慢。⑥金属离子由于铁和铜催化还原酮类的氧化，所以促进褐变，Fe3+比Fe2+更为有效，故在食品加工处理过程中避免这些金属离子的混入是必要的，而Na+对褐变没有什么影响。
2．影响果胶凝胶强度的因素
①果胶相对分子质量与凝胶强度的关系：果胶凝胶的强度与果胶相对分子质量成正比，因为在果胶溶液转变为凝胶时是每6—8个半乳糖醛酸单位形成一个结晶中心，所以随着相对分子质量的增大，在标准条件下形成的凝胶强度自然也随之增大。
②酯化程度与凝胶强度的关系: 果胶凝胶的强度随着酯化程度增大而增高。因为凝胶网络结
构形成时的结晶中心位于酯基团之间，同时，果胶的酯化程度也直接影响胶凝速度，果胶的胶凝速度随酯化度减小而减慢。
完全甲酯化的聚半乳糖醛酸的甲氧基含量是16.32％(理论计算值)。但由于羧基有可能与其他基团(如其他糖类的羟基)结合，实际上能得到的甲氧基含量最高值为12％～14％。
实践中以甲氧基在聚半乳糖醛酸甲酯中的理论计算量16.32％为100％酯化度。
人物画报③pH值的影响：一定pH值有助于果胶—糖凝胶体的形成，不同类型果胶形成凝胶有不同的pH值范围。
不适当的pH值不但无助于凝胶的形成。反而会导致果胶水解和糖分解，尤其是高甲氧基果胶，如pH值小，温度高，在果胶的分子苷键处会发生水解断裂，将直接影响凝胶强度。当果胶处于高pH(碱性)的条件下，即使在室温下，果胶分子中酯键部分也会发生水解，使凝胶的强度降低。
④温度的影响：当脱水剂(糖)的含量和pH值适当时，在0～50℃范围内，温度对果胶凝胶影响不大，但温度过高或加热时间过长，果胶将发生降解，蔗糖也发生转化，从而影响果胶凝胶的强度。
3．影响油脂氧化速率的因素
（1）．脂肪酸及甘油酯的组成
油脂氧化速率与脂肪酸的不饱和度、双键位置、顺反构型有关。①不饱和脂肪酸较饱和脂肪酸易氧化。室温下饱和脂肪酸的“链引发”反应较难发生，当不饱和脂肪酸已开始酸败时，饱和脂肪酸仍可保持原状。②不饱和脂肪酸中，双键增多，氧化速率加快 ③顺式构型比反式构型易氧化。④共轭双键结构比非共轭双键结构易氧化。⑤游离脂肪酸比甘油酯的氧化速率略高，当油脂中游离脂肪酸的含量大于0.5％时，自动氧化速率会明显加快。⑥甘油酯中脂肪酸的无规则分布有利于降低氧化速率。
（2）．氧
当氧浓度较低时，氧化速率与氧浓度近似成正比；当氧浓度很高时，则氧化速率与氧浓度无关。
中年同志照片（3）．温度
一般说来，温度上升，氧化反应速率加快，因为高温既能促进游离基的产生，又能促进氢过氧化物的分解和聚合。但温度上升，氧的溶解度会有所下降。
饱和脂肪酸在室温下稳定，但在高温下也会发生氧化。例如猪油中饱和脂肪酸含量通常比植物油高，但猪油的货架期却常比植物油短，这是因为猪油一般经过熬炼而得，经历了高
温阶段，引发了游离基所致；而植物油常在不太高的温度下用有机溶剂萃取而得，故稳定性比猪油好。
（4）．水分
油脂氧化反应的相对速率与水分活度的关系图
郑道传（5）．表面积
一般来说，油脂与空气接触的表面积与油脂氧化速率成正比，故可采用真空或充氮包装及使用低透气性材料包装，可防止含油食品的氧化变质。
（6）．助氧化剂
一些具有合适氧化还原电位的二价或多价过渡金属是有效的助氧化剂，即使浓度低至0.1 mg/kg，仍能缩短链引发期，使氧化速率加快。
（7）．光和射线
光和射线不仅能促使氢过氧化物分解，还能引发游离基。可见光、紫外光和高能射线均能促进氧化，尤其是紫外光和γ射线，所以油脂的贮存宜用遮光容器 。
4．影响蛋白质水合作用的环境因素
①蛋白质的浓度：蛋白质总吸水量随蛋白质浓度的增加而增加。
②pH值：pH值的改变会影响蛋白质分子的解离和带电性，从而改变蛋白质分子同水结合的能力。在等电点下，蛋白质荷电量净值为零，蛋白质间的相互作用最强，呈现最低水化和肿胀。例如，在宰后僵直期的生牛肉，当pH值从6.5下降至5.0(等电点)时，其持水力显著下降，并导致生牛肉的多汁性和嫩度下降。高于或低于等电点pH值时，由于净电荷和排斥力的增加使蛋白质肿胀并结合较多的水。③温度：随着温度的提高，由于氢键作用和离子基团的水合作用的减弱，蛋白质结合水的能力一般随之下降。但变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％。这是由于蛋白质变性后，原来被掩蔽的肽键和极性侧链(基团)暴露在表面，从而提高了极性侧链(基团)结合水的能力，但如果变性过度导致蛋白质聚集，那么蛋白质结合水的能力下降。④离子的种类和浓度：离子的种类和浓度对蛋白质吸水性、肿胀和溶解度也有很大的影响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合，在低盐浓度时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。
5．影响蛋白质胶凝作用的有关因素
①温度：加热将导致蛋白质分子的展开和功能基团的暴露，当被冷却至室温或冷藏温度时，
热动能的降低有助于功能基团之间形成稳定的非共价键，于是产生了胶凝化作用。
②pH值：pH值会影响使蛋白质相互吸引的疏水作用力和使蛋白质相互推斥的静电作用力之间的平衡，进而影响凝胶的网状结构和凝胶的性质，这种影响是通过改变蛋白质分子所带的净电荷而实现的。如在较高pH条件下，乳清蛋白质溶液所带净电荷多，形成半透明凝胶；随着pH下降，蛋白质分子所带的净电荷减少，在等电点(pH5.2)时，乳清蛋白质溶液形成了凝结块。
③金属离子：Ca2+或其他二价金属离子能在相邻多肽链的特殊氨基酸残基之间形成交联(Ca2+桥)，强化了蛋白质凝胶结构。如在pH7.0或更高时，CaCl2(3～6mmol/L)能提高β-乳球蛋白的硬度，因此通过控制蛋白质交联的程度就能制备所需强度的蛋白质凝胶。④蛋白质浓度：蛋白质浓度高时，蛋白质分子间接触的几率增大，更容易产生蛋白质分子间的吸引力和胶凝作用，甚至在对聚集作用并不十分有利的环境条件下，仍然可以发生胶凝。但当球状蛋白质的分子质量低于23 000时，在任何蛋白质浓度下，它们都不能形成热诱导凝胶，除非蛋白质分子中含有至少1个游离的—SH基或1个二硫键。
⑤不同种类的蛋白质或者蛋白质与多糖：将某些不同种类的蛋白质放在一起加热可产生共胶凝作用形成凝胶，此外蛋白质还能通过和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶。
创新型社会
6．按动力学机制论述说明多底物反应机制类型
(1)序列反应或单—置换反应
产物不能在底物完全结合前释放。A和B底物的结合和产物的释放有一定的顺序底物二者均结合到酶上，然后才反应产生P和Q：
①有序反应：A定为领先底物，在结合B前首先与酶结合。严格地说，在缺少A时B不能结合自由的酶。反应形成E与底物A和B的三元复合物，随后生成E与产物P和Q的三元复合物，再有序的释放反应产物P和Q（在下面的图解中，Q是A的产物，最后被释放出来）。②随机反应：（2）乒乓反应或双—置换反应
这类反应的特点是，酶同A的反应产物(P)是在酶同第二个底物B反应前释放出来，在这一过程中酶E转变为一种修饰酶形式E′，然后再同底物B反应生成第二个产物Q，并再生为未修饰的酶形式E。
7．论述说明抑制剂对酶促反应的抑制类型
根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，可把抑制作用分为两大类。
1．不可逆的抑制作用
抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶的必需基团相结合，导致酶活性降低或丧失，不
能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性。由于被抑制的酶分子受到不同程度的化学修饰，故不可逆抑制也就是酶的修饰抑制。按照不可逆性抑制作用的选择性不同，可分为专一性不可逆性抑制作用和非专一性不可逆性抑制作用两类。专一性不可逆性抑剂仅和酶活性中心的有关基团反应，非专一性不可逆性抑制作用可以和一类或几类基团反应。但这种区别不是绝对的，因作用条件和对象不同，某些非专一性抑制剂有时会转化，产生专一性抑制作用。
2．可逆的抑制作用
抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的，称为可逆抑制。
根据可逆抑制剂与底物的关系，可逆抑制作用分为3种类型。
(1) 竞争性抑制
这是最常见的一种可逆抑制作用。抑制剂（I）的结构与底物结构类似，所以能和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合(图4-20)。因为酶的活性部位不能同时既与底物结合又与抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系。争性抑制剂虽能能与酶的活性部位结合，酶形成可逆的EI复合物，但EI不能分解
成产物P，酶反应速率下降。其抑制程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，这种抑制作用可以通过增加底物浓度而解除。
(2) 非竞争性抑制
这类抑制作用的特点是底物和抑制剂同时和酶结合，两者没有竞争作用。酶与抑制剂结合后，还可以与底物结合：EI + S→ESI；酶与底物结合后，还可以与抑制剂结合：ES + I→ESI。但是形成的三元复合物不能进一步分解为产物，因此酶活力降低。这类抑制剂与酶活性部位以外的基团相结合(图4-20)，其结构与底物无共同之处，这种抑制作用不能用增加底物浓度来解除抑制，故称非竞争性抑制。例如亮氨酸是精氨酸酶的一种非竞争性抑制剂。某些重金属离子Ag+、Cu2+、Hg2+、Pb2+等对酶的抑制作用均属这类抑制剂。
(3)反竞争性抑制
酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合，即ES+I→ESI，但形成的三元复合物同样不能进一步分解为产物。
反竞争性抑制作用常见于多底物反应中，而在单底物反应中比较少见。有人证明，L-Phe，L-同型精氨酸等多种氨基酸对碱性磷酸酶的作用是反竞争性抑制，肼类化合物抑制胃蛋白酶，抑制芳香硫酸酯酶的作用也属于反竞争性抑制。
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