甲胎蛋白(alpha-fetoprotein，AFP)是一血清糖基化蛋白。AFP 引起人们注意, 主要因为妊娠期间血清AFP 水平变化是几种胚胎发育异常病的标志。主要是胚胎内胚层衍生相关组织细胞的同源蛋白产物，广泛分布于呼吸、消化、生殖、泌尿等系统，除肝癌外，胃、胰腺及生殖系统等恶性肿瘤也常伴有AFP 升高，并且AFP 是幼稚期的产物，血清AFP 阴性或弱阳性患者预后较好符合高分化瘤的特点。甲胎蛋白在胎儿血清中含量丰富，从胎儿出生3 个月开始，含量逐渐下降，到出生后第2 年达到成人体内甲胎蛋白水平，约1 ～ 3 ng /mL。 南京晨光东螺波纹管有限公司成人血中甲胎蛋白维持较低含量，主要是由于成人肝细胞合成AFP 的能力丧失。受到相应刺激时，肝脏可重新获得合成AFP 的能力，这也是通常肝癌患者体内甲胎蛋白含量升高的原因。同时, 成人血浆含量的增加与几种病理状态密切相关。
AFP 的功能AFP 与白蛋白(serum albumin，SA)在结构、功能上有很多相似之处，是胚胎期血浆蛋白的主要成分，由590 个氨基酸残基组成的单多肽链，分子量68kD，属于类白蛋白家族。这个家族还包括Vi t D 结合蛋白、L-白蛋白和白蛋白(SA)，这些蛋白高度同源，分子量在65 ～ 70kD 之间。AFP 由卵黄囊和胎肝产生，大约妊娠12 周以胎肝合成为主。在胎儿时，血清浓度非常高(1 ～ 10mg/ml)，出生后突然减少，几乎全部由白蛋白代替。AFP 与SA 功能上虽有许多相似之处，但还是有明显的区别。首先，AFP 对配体的亲和力高于SA，SA 结合配体的Ka =104 ～ 106M-1，而AFP 结合配体的Ka =10女奴6 ～ 108M-1结核菌抗体 。其次，AFP 不仅参与运输、储存，而且还参与其它许多生理功能。AFP 有很多重要的生理功能，最基本的就是运输功能。AFP 能够结合雌激素、脂肪酸、胆红素、Cu2+ 、Ni马列文论2 + 。已经证明其最主要的功能之一就是运输脂肪酸，不管是肝脏还是胚胎来源的AFP 都可以结合2 ～3 个脂肪酸分子，大部分是不饱和脂肪酸。除了运输功能外，AFP 还参与细胞的增殖
、代谢的调控以及巨噬细胞和T 淋巴细胞之间的相互作用。在免疫应答中，认为AFP 的作用是免疫抑制，主要表现为抑制母体对胚胎发育的免疫应答以及肿瘤患者对肿瘤的免疫应答。AFP 构象的稳定性一般情况下，各种蛋白都以有序、稳定的形式存在于溶液中。但是，在某些情况，蛋白质多肽链会从有序的构象转变成无序状态，反之亦然。这样的转变是对外部环境的适应性改变，例如温度、pH 和溶液组成的变化。至于AFP，这个蛋白是以相对高的构像稳定为特征的。在下列的情况下，AFP 仍然具有稳定的天然结构。pH4.5 ～ 10.5 之间;pH 7.5，温度-70 ℃;pH7.5，尿素浓度在7.5mol/L 以下;pH7.5，低于2.0mol/L 盐酸胍。AFP 构橡的高度稳定性是由于AFP 含有大量的二硫键，590 个氨基酸残基形成的这个蛋白有15 个二硫键，同时天然配体也加强了AFP 的稳定性。AFP 的分子形状及其亚结构域1 .AFP 的分子形状AFP分子形状象英文字母V，有三个明显的结构域(domain)。V 上端两点之间的距离大约8.0nm，两臂的宽度约2.5 ～ 5.0nm 。在子电子云密度低的区域，可能是结构域之间多肽连接区。这个多肽连接称作铰链区，其功能使结构域灵活的摆动，促使它结合或释放相应的配体。2 .AFP亚结构域(1)氨基酸序列分析:AFP有三个结构域，称作结构域Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ。每个结构域有195个氨基酸残基组成，结构域Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ分别有4、5和6个二硫键。比较人和大白鼠AFP的结构域Ⅰ，发现其氨基酸组成较为一致，这说明了每个结 构域都有非常保守的序列。也发现白蛋白之间具有相似的情况，但在白蛋白和AFP 之间的结构域相比较却很少有相似性。在人的AFP 的三个结构域之间有大约28 %的同源性，表明它们起源于共同的祖先。三个结构域中，结构域Ⅲ最为保守，结构域Ⅰ最不保守。在AFP和SA 之间的结构域Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ有着本质上的区别，表明二者结构域的195个氨基酸残基有着显著的差别。因此，AFP和SA两种蛋白虽然在进化的历程中有着某种联系，但AFP 和SA 在结构和功能上也存在着区别。
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