酶enzyme
第一节 酶的分子结构
1. 酶的分子组成
★在酶促反应中，辅助因子起传递电子、原子或基团的作用 ★辅基与辅酶
辅基 | 辅酶 |
| 结合松散 |
始终结合 | 催化反应时结合 |
| 在不同酶蛋白间传递 |
| |
★2. 酶的活性中心active center
★酶的活性中心是酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异地结合，并催化底物发生反应生成产物 ★2. 酶的活性中心active center
酶蛋白所含基团
必需基团
非必需基团
活性中心由★必需基团构成
活性中心内的两类必需基团
结合基团
★催化基团
辅助因子就是指活性中心内的非氨基酸成分
★单选 下列叙述哪一项是正确的? A
A少数RNA具有催化活性 B所有的蛋白质都是酶 C所有的酶都具有绝对特异性
D所有的酶都需要辅助因子 E所有的酶都以有机化合物为底物
★单选 酶可以根据分子组成分为单纯酶和 E
A串联酶 B多功能酶 C多酶体系 D寡聚酶 E结合酶
★单选 仅结合酶有 C
A变构剂 B催化基团 C辅助因子 D活性中心 E结合基团
★单选 把脱辅基酶蛋白完全水解，其水解产物为 A
A氨基酸 B多肽 C辅酶或辅基 D寡肽 E核苷酸
★单选 关于辅助因子 D
A本质为蛋白质 B决定酶的特异性 C所有酶都有辅助因子
D一种辅助因子能与多种脱辅基酶蛋白结合，形成具有不同特异性的全酶
E组成单位为氨基酸
★单选 关于全酶的不正确叙述是 B
A酶促反应的高效率取决于脱辅基酶蛋白 B酶促反应的特异性取决于辅助因子
C全酶由脱辅基酶蛋白和辅助因子组成 D一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合
E一种脱辅基酶蛋白通常和特定的辅助因子结合
★多选 关于酶的正确叙述是 ABC
A不改变化学平衡 B催化热力学允许的化学反应 C能降低反应的活化能
D其化学本质是含有辅助因子的缀合蛋白
E是由活细胞合成的、只在细胞内起催化作用的蛋白质
日落公园★多选 辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为 AB
A辅基 B辅酶 C激活剂 D金属离子 E小分子有机化合物
★多选 关于酶和辅助因子的正确叙述是 BD
A多数辅助因子与B族维生素有密切关系 B辅酶与脱辅基酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去 C所有的酶都由脱辅基酶蛋白和辅助因子构成
D同一种辅助因子可以与不同的脱辅基酶蛋白结合 E脱辅基酶蛋白也称为蛋白酶
★单选 决定酶特异性的是 E
A必需基团 B催化基团 C辅基 D辅酶 E脱辅基酶蛋白
★单选 酶分子内使底物转化成产物的基团是 A
A催化基团 B碱性基团 C结合基团 D疏水基团 E酸性基团
★多选 酶按分子结构分为 ABCD
A单体酶 B多功能酶 C多酶体系 D寡聚酶 E结合酶
★单选 哪种酶属于多酶体系？ C
A L-谷氨酸脱氢酶 B L-乳酸脱氢酶 C丙酮酸脱氢酶系
D大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ E核糖核酸酶
第二节 酶促反应的特点和机制
★一、酶促反应的特点
★酶具有和一般催化剂一样的特点
①只催化热力学上允许的化学反应
②可以提高化学反应的速度，但不改变化学反应的平衡常数
③作用机制都是降低反应的活化能
④本身在反应前后没有质和量的改变，并且少量便可以发挥催化作用
★酶也有不同于一般催化剂的以下特点：
1. 酶的催化效率极高
★酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度，是因为它们能降低化学反应的活化能
酶促反应活化能的改变activation energy
中间产物学说intermediate theory
★关于酶降低酶促反应活化能、提高酶促反应速度的机制，目前比较公认的是中间产物学说
在酶促反应中，酶E先与底物S结合成不稳定的中间产物ES，然后中间产物分解释放出反应产物
E + S ←→ ES → E + P
2. 酶促反应具有很高的特异性specificity
酶的特异性：酶对底物的识别能力
酶的绝对特异性：一种酶只能催化一种底物发生一种化学反应
★尿素酶只催化尿素水解，而不作用于任何其他底物，因此它具有绝对特异性
3. 酶蛋白容易失活
4. 酶促反应速度可以调节
三、酶原与酶原的激活zymogen
★有些酶在细胞内合成或初分泌时只是无活性前体，需水解一个或几个特殊的肽键，使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原
★酶原向酶转化的过程称为酶原的激活
★酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露
★1.部分酶原的激活
★四、同工酶isoenzyme
同工酶是指能催化同一化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、性质都不同的一组酶
同工酶存在于同一物种个体不同组织、或同一细胞不同亚细胞结构中，在代谢中起重要作用
同工酶是长期进化过程中基因分化的产物
★单选 酶作为典型的催化剂可产生哪种效应？ B
A降低产物的能量水平 B降低反应的活化能 C降低反应的自由能
D提高反应物的能量水平 E提供活化能
★多选 酶和一般催化剂的共同特点是 ACDE
A它们本身在化学反应前后没有质和量的改变 B它们不直接参与化学反应
C它们的催化机制都是降低化学反应的活化能 D它们可以提高化学反应速度，但不改变化学平衡 E它们只催化热力学上允许的化学反应
★单选 酶与一般催化剂的区别是 B
A不改变化学平衡 B具有很高的特异性 C能降低活化能
D能缩短达到化学平衡的时间 E只催化热力学上可以进行的反应
★单选 酶原没有活性是因为 A
A活性中心未形成或未暴露 B酶蛋白肽链合成不完全 C酶原是普通的蛋白质
D酶原是未被激活的酶的前体 E缺乏辅助因子
★多选 能激活胰蛋白酶原的是 AE
A肠激酶 B糜蛋白酶 C羧肽酶 D胃蛋白酶 E胰蛋白酶
★单选 胰蛋白酶原激活时其N端切除了一个 C
A二肽 B四肽 C六肽 D八肽 E十肽
★单选 关于同工酶的错误叙述是 B
A催化相同的化学反应 B都是单体酶 C理化性质不一定相同
D酶蛋白的分子结构不同 E免疫学性质不同
★单选 同工酶的共同点是 A
A催化相同的化学反应 B酶蛋白的电泳行为相同 C酶蛋白的分子组成和结构相同
D酶蛋白的理化性质相同 E酶蛋白的免疫学性质相同
★单选 L-乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的X聚体，可形成Y种同工酶，其X、Y的数值依次是 C
A 2，3 B 3，4 C 4，5 D 5，6 E 6，7
第三节 酶促反应动力学
4.米氏常数的意义
★⑴Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度
4.米氏常数的意义
★一种酶有几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物在同等条件下反应最快，该底物称为酶的天然底物或最适底物
⑵Km值是酶的特征性常数：取决于酶的性质、底物种类、环境条件(温度、pH 、离子强度)
★比较来源于同一器官不同组织或同一组织不同发育期的催化同一反应的酶的Km值，可以判断它们是同一种酶还是催化同一反应的同工酶
⑶Km值近似反映酶与底物的亲和力(Km≈Kd)
⑷反映激活剂或抑制剂的存在：激活剂/抑制剂可以改变Km值
5. Km值和Vmax值的测定
★在林-贝氏方程中，1/V与1/[S]呈线性关系
二、酶浓度对酶促反应速度的影响
★在酶促反应中，如果底物浓度足以使酶饱和，则随着酶浓度的提高，酶促反应速度也相应加快，并且成正比例关系
二、酶浓度对酶促反应速度的影响
三、温度对酶促反应速度的影响
★温度对酶促反应速度具有双重影响：一方面升高温度可以增加活化分子数，使酶促反应速度提高；另一方面温度超过一定范围会导致酶蛋白变性失活大功率激光发射器，使酶促反应速度降低
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★酶促反应的最适温度不是酶的特征常数，它与酶促反应持续的时间有关，延长酶促反应的时间将导致最适温度降低
四、pH值对酶促反应速度的影响
酶的最适pH值
something的用法 不同酶其最适pH不同，动物体内多数酶最适pH在6～8之间
★最适pH值不是酶的特征常数，它受底物的浓度、缓冲溶液的种类和浓度以及酶的纯度等因素的影响
五、抑制剂对酶促反应速度的影响
㈠不可逆性抑制作用irreversible inhibition
★不可逆性抑制作用是不可逆抑制剂与酶的必需基团共价结合、破坏其必需基团
常见的有巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂
淮阴师范学院论坛★巯基酶抑制剂——解毒剂二巯基丙醇
★巯基酶抑制剂——路易士毒气
丝氨酸酶抑制剂有机磷与解毒剂
★胆碱酯酶是丝氨酸酶，催化乙酰胆碱水解2009上非诚勿扰
★胆碱酯酶失活会造成乙酰胆碱积累，引起胆碱能神经兴奋性增强的中毒症状心跳变慢、
瞳孔缩小、流涎、多汗和呼吸困难等
㈡可逆性抑制作用reversible inhibition
可★可逆性抑制作用根据抑制剂-底物关系分类
★⒈竞争性抑制作用
★磺胺药对氨基苯甲酸的结构类似物，能与DHF合成酶结合，抑制二氢叶酸的合成
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