Mechanism and regulation
Enzyme
固定扣Chemistry 3
To teach is not to fill a vase but to light a fire
Ser195
H
H
N C
C
N
[HOOC ]
H
O
C C N
nfs5C C
[NH 2]
复合纸C
O
一、酶的活性部位
（一）酶的活性部位
酶的活性部位是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 酶的结构
必需基团
其它部分活性部位
活性部位以外的必需基团
结合部位
催化部位
有七种a.a在酶活性中心出现的频率最高，它们是Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。
活性中心的a.a残基往往分散在相互较远的a.a顺序中，有的甚至分散在不同的肽链上，如α-胰凝乳蛋白酶活性中心的几个a.a残基，分别位于B、C两个肽链上，靠分子空间结构的形成，集中在酶分子特定区域，成为具有催化功能的活性中心。 一些酶活性中心的基团
燕尾槽铣刀
（二）判断和研究活性中心的主要方法（1）通过酶的专一性
金属声屏障生产线（2）酶的化学修饰法
（3）亲合标记法
（4）X射线晶体衍射法
二、酶催化反应的独特性质（略）
三、影响酶催化效率的有关因素
通讯仪（一）底物与酶的邻近效应（Proximity Effect ）与定向效应酶把底物分子（一种或两种）从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。
1. 邻近效应
HN
N
C －O || O
－－NO 2
HN N
C －O －|| O
HO －
－NO 2
＋＋H ＋
1
1min 839-=k －
－NO 2
HN
N
O ||
H 3C －C －O ＋
O ||
H 3C －C －O －
HO －
－NO 2
＋＋H ＋
1
12min 35--=M k 咪唑催化乙酸对硝基苯酯的（分子间）反应慢；变为分子内反应后要快24倍。
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