细胞内蛋⽩质的合成与运输
摘要：蛋⽩质是⼀切⽣命的物质基础，这不仅是因为蛋⽩质是构成机体组织器官的基本成分，更重要的是蛋⽩质本⾝不断地进⾏合成与分解。这种合成、分解的对⽴统⼀过程，推动⽣命活动，调节机体正常⽣理功能，保证机体的⽣长、发育、繁殖、遗传及修补损伤的组织。根据现代的⽣物学观点，蛋⽩质和核酸是⽣命的主要物质基础。
关键字：多肽链、蛋⽩质、翻译、核糖体、运输途径、运输⽅式，研究前景
前⾔：国家重⼤科学研究计划对中国的四项重要科学研究所涉及的领域分别作了详细说明，四个项⽬分别是蛋⽩质研究，量⼦调控研究，纳⽶研究，发育与⽣殖研究。尽管现在已有多个物种的基因组被测序，但在这些基因组中通常有⼀半以上基因的功能是未知的。⽬前功能基因组中所采⽤的策略，如基因芯⽚、基因表达序列分析等，都是从细胞中mRNA的⾓度来考虑的，其前提是细胞中mRNA的⽔平反映了蛋⽩质表达的⽔平。但事实并不完全如此，从DNA mRNA蛋⽩质，存在三个层次的调控，即转录⽔平调控，翻译⽔平调控，翻译后⽔平调控。从mRNA⾓度考虑，实际上仅包括了转录⽔平调控，并不能全⾯代表蛋⽩质表达⽔平。⽏庸置疑，蛋⽩质是⽣理功能的执⾏者，是⽣命现象的直接体现者，对蛋⽩质结构和功能的研究将直接阐明⽣命在⽣理或病理条件下的变化机制。蛋⽩质本⾝的存在形式和活动规律，
如翻译后修饰、蛋⽩质间相互作⽤以及蛋⽩质构象等问题，仍依赖于直接对蛋⽩质的研究来解决。虽然蛋⽩质的可变性和多样性等特殊性质导致了蛋⽩质研究技术远远⽐核酸技术要复杂和困难得多，但正是这些特性参与和影响着整个⽣命过程。
⼀、蛋⽩质⽣物合成过程
涂料分散机
遗传密码表在mRNA的开放式阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为⼀组，代表⼀种氨基酸或其他信息，这种三联体形势称为密码⼦（codon）。如图，通常的开放式阅读框架区包含500个以上的密码⼦。遗传密码的特点
⼀⽅向性：密码⼦及组成密码⼦的各碱基在mRNA序列中的排列具有⽅向性（direction），翻译时的阅读⽅向只能是5ˊ→3ˊ。
卵黄磷蛋白
⼆连续性：mRNA序列上的各个密码⼦及密码⼦的各碱基是连续排列的，密码⼦及密码⼦的各个碱基之间没有间隔，每个碱基只读⼀次，不重叠阅读。
三简并性：⼀种氨基酸可具有两个或两个以上的密码⼦为其编码。遗传密码表中显⽰，每个氨基酸都有2,3,4或6个密码⼦为其编码（除甲硫氨酸只有⼀个外），但每种密码⼦只对应⼀个氨基酸，或对应终⽌信息。
四通⽤性：⽣物界的所有⽣物，⼏乎都通⽤这⼀套密码⼦表
五摆动性：tRNA的最后⼀位，和mRNA的对应不完全，导致了简并性
氨基酸活化
在进⾏合成多肽链之前，必须先经过活化，然后再与其特异的tRNA合，带到mRNA 相应的位置上，这个过程靠tRNA合成酶催化，此酶催化特定的氨基酸与特异的tRNA 相结合，⽣成各种氨基酰tRNA.每种氨基酸都靠其特有合成酶催化，使之和相对应的tRNA结合，在氨基酰tRNA合成酶催化下，利⽤A TP供能，在氨基酸羧基上进⾏活化，形成氨基酰-AMP，再与氨基酰tRNA合成酶结合形成三联复合物，此复合物再与特异的tRNA作⽤，将氨基酰转移到tRNA的氨基酸臂（即3'-末端CCA-OH）上（图1）。原核细胞中起始氨基酸活化后，还要甲酰化，形成甲酰蛋氨酸tRNA，由N10甲酰四氢叶酸提供甲酰基。⽽真核细胞没有此过程。前⾯讲过运载同⼀种氨基酸的⼀组不同tRNA称为同功tRNA。⼀组同功tRNA由同⼀种氨酰基tRNA合成酶催化。氨基酰tRNA合成酶对tRNA和氨基酸两者具有专⼀性，它对氨基酸的识别特异性很⾼，⽽对tRNA识别的特异性较低。氨基酰tRNA合成酶是如何选择正确的 氨基酸和tRNA 呢？按照⼀般原理，酶和底物的正确结合是由⼆者相嵌的⼏何形状所决定的，只有适合的氨基酸和适合的tRNA进⼊合成酶的相应位点，才能合成正确的氨酰基tRNA。现在已经知道合成酶与L形tRNA 的内侧⾯结合，结合点包括接近臂，DHU臂和反密码⼦臂（图2）。氨基酰－tRNA合成酶与tRNA的相互作⽤，可见氨酸接受柄、乍看起来，反密码⼦似乎应该与氨基酸的正确负载有关，对于某些tRNA也确实如此，然⽽对于⼤多数tRNA来说，情况并⾮如此，⼈们早就知道，当某些tRNA上的反密码⼦突变后，但它们所携带的氨⼯酸却没有改变。1988年，候稚明和Schimmel的实验证明丙氨酸tRNA酸分⼦的氨基酸臂上G3：U70这两个碱基发⽣突变时则影响到丙氨酰tRNA合成酶的正确识别，说明G3：U70是丙氨酸tRNA分⼦决定其本质的主要因素。tRNA分⼦上决定其携带氨基酸的区域叫做副密码⼦。⼀种氨基酰tRNA合成酶可以识别以⼀组同功tRNA，这说明它们具有共同特征。例如三种丙氨酸tRNA
（tRNAAlm/CUA,tRNAAim/GGC,tRNAAin/UGC都具有G3：U70副密码⼦。）但没有充分的证据说明其它氨基酰tRNA合成酶也识别同功tRNA组中相同的副密码⼦。另外副密码⼦也没有固定的位置，也可能并不⽌⼀个碱基对。
多肽链合成
核蛋⽩体⼤⼩亚基，mRNA起始RNA和起始因⼦共同参与肽链合成的起始。
1、⼤肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：
⑴核糖体30S⼩亚基附着于mRNA起始信号部位：原核⽣物中每⼀个mRNA都具有其核糖体结合位点，它是位于AUG上游8-13个核苷酸处的⼀个短⽚段叫做SD 序列。这段序列正好与30S⼩亚基中的16S rRNA3’端⼀部分序列互补，因此SD序列也叫做核糖体结合序列，着核糖体mRNA上AUG的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因⼦3（IF-3）介导，另外IF-1促进IF-3与⼩亚基的结合，故先形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。
⑵30S前起始复合物的形成：在起始因⼦2作⽤下，甲酰蛋氨酰起始tRNA与mRNA分⼦中的AUG相结合，即密码⼦与反密码⼦配对，同时IF3从三元复合物中脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-3S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物，此步需要GTP和Mg2+参与。⑶70S起始复合物的形成：50S亚基上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物。此时fMet-tRNAfmet占据着50S亚基的肽酰位。⽽A 位则空着有待于对应mRNA中第⼆个密码的相应氨基酰tRNA进⼊，从⽽进⼊延长阶段。
2、真核细胞蛋⽩质合成的起始真核细胞蛋⽩质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因⼦参与，因此起始过程也更复杂。
⑴需要特异的起始tRNA即，-tRNAfme，并且不需要N端甲酰化。已发现的核起始因有近10种（eukar
yote Initiation
factor,eIF）
⑵起始复合物形成在mRNA5’端AUG上游的帽⼦结构，（除某些病毒mRNA外）
⑶A TP⽔解为ADP供给mRNA结合所需要的能量。
虚拟演播室系统方案
真核细胞起始复合物的形成过程是：
翻译起始也是由eIF-3结合在40S⼩亚基上⽽促进80S核糖体解离出60S⼤亚基开始，同时eIF-2在辅eIF-2作⽤下，与Met-tRNAfmet及GTP结合，再通过eIF-3及eIF-4C的作⽤，先结合到40S⼩亚基，然后再与mRNA结合。mRNA结合到40S⼩亚基时，除了eIF-3参加外，还需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B并由A TP⼩解为ADP及Pi来供能，通过帽结合因⼦与mRNA的帽结合⽽转移到⼩亚基上。但是在mRNA5’端并未发现能与⼩亚基18SRNA 配对的S-D序列。⽬前认为通过帽结合后，mRNA在⼩亚基上向下游移动⽽进⾏扫描，可使mRNA上的起始密码AUG在Met-tRNAfmet的反密码位置固定下来，进⾏翻译起始。肽链的延长、终⽌和释放
多肽链的延长在多肽链上每增加⼀个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。⑴为密码⼦所特定的氨基酸tRNA结合到核蛋⽩体的A位，称为进位。氨基酰tRNA 在进位前需要有三种延长因⼦的作
⽤，即，热不稳定的E（Unstable temperature,EF）EF-Tu，热稳定的EF(stable temperature EF,EF-Ts）以及依赖GTP的转位因⼦。EF-Tu
⾸先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进⼊A位。此时GTP⽔解成GDP，EF-Tu 和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA分离。
多肽链合成后的加⼯修饰
1．⼀级结构的加⼯修饰
⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始氨基酸，必须在多肽链折迭成⼀定的空间结构之前被切除。其过程是：①去甲酰化；②去蛋氨酰基。
⑵氨基酸的修饰：由专⼀性的酶催化进⾏修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。
⑶⼆硫键的形成：由专⼀性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。
⑷肽段的切除：由专⼀性的蛋⽩酶催化，将部分肽段切除。
2．⾼级结构的形成
⑴构象的形成：在分⼦内伴侣、辅助酶及分⼦伴侣的协助下，形成特定的空间构象。
联合签名入口⑵亚基的聚合。⑶辅基的连接。
3．靶向输送
蛋⽩质合成后，定向地被输送到其执⾏功能的场所称为靶向输送。⼤多数情况下，被输送的蛋⽩质分⼦需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋⽩质分⼦的氨基端，⼀般都带有⼀段疏⽔的肽段，称为信号肽。分泌型蛋⽩质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒⼦（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP 与膜上的对接蛋⽩（DP）识别并结合后，将所携带的蛋⽩质送出细胞。
信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋⽩N端。对分泌蛋⽩的靶向运输起决定作⽤。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停⽌，SRP引导核蛋⽩体结合粗⾯内质⽹膜；②SRP识别、结合内质⽹膜上的对接蛋⽩，⽔解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进⼊内质⽹腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋⽩在⾼尔基体包装成
高压脉冲电容器
分泌颗粒出胞
⼆、蛋⽩质运输的途径
细胞内蛋⽩质有多种运输途径，⼀般可分为三种类型：1、翻译后转运的蛋⽩质运输途径：蛋⽩质在核糖体上合成后释放到细胞质基质中，其中⼀些蛋⽩质不带分选信号，就留在细胞质基质中；⽽⼤多数蛋⽩质带有分选信号，将按其分选信号种类分别转运到细胞的不同部位。由于这种转运是在蛋⽩质分⼦完全合成后进⾏的，因此称为翻译后转运。属于这种蛋⽩质运输途径的主要有：（1）蛋⽩质从细胞质基质通过核孔复合体到细胞核的运输；（2）蛋⽩质从细胞质基质到线粒体的运输；（3）蛋⽩质从细胞质基质到过氧化物酶体的运输。2、共翻译转运的蛋⽩质运输途径：蛋⽩质在核糖体上合成过程中转移到内质⽹，即在核糖体上
多肽链开始合成不久，在N-末端形成的信号肽引导核糖体附着到内质⽹膜上，信号肽穿⼊内质⽹腔并继续其合成过程，新合成的多肽链可游离于内质⽹腔内成为可溶性蛋⽩，也可插⼊内质⽹膜成为跨膜蛋⽩。以这种⽅式合成的蛋⽩质除⼀部分留在内质⽹外，⼤部分将运送到⾼尔基体，在那⾥作进⼀步分选和运输。由于这种转运是在蛋⽩质合成过程中进⾏的，因此称为共翻译转运。属于这种蛋⽩质运输途径的主要有：（1）蛋⽩质从内质⽹经⾼尔基体到细胞外的运输，称为⽣物合成-分泌途径；（2）蛋⽩质从内质⽹经⾼尔基体到溶酶体的运输。
3、蛋⽩质的胞吞途径：细胞通过胞吞作⽤摄取细胞外蛋⽩质和其他⼤分⼦，进⼊胞吞⼩泡，并进⼀步经内体运送到溶酶体，在那⾥⼤分⼦被降解，降解产物进⼊细胞质基质为细胞利⽤，这种蛋⽩质运输途径称胞吞途径。
蛋⽩质在细胞质基质与细胞器或细胞核之间、细胞器与细胞器之间以及细胞内与细胞外之间的运输有三种不同的⽅式，即门控运输、穿膜运输和⼩泡运输。（⼀）门控运输：蛋⽩质在细胞质基质与细胞核之间的运输通过核孔复合体进⾏，核孔复合体象⼀扇能选择性开放的门，对核质之间的物质交换进⾏调控，因此把这种蛋⽩质运输⽅式称为门控运输。门控运输既具有选择性，⼜具有双向性。⼩分⼦物质可以⾃由地通过核孔复合体，在核质之间是⼀种被动运输；⽽⼤分⼦物质通过核孔复合体则是⼀种耗能的主动运输过程。（⼆）穿膜运输：穿膜运输主要发⽣在细胞质基质与细胞器之间，蛋⽩质穿过细胞器的膜从细胞质基质进⼊细胞器内。蛋⽩质穿膜运输的靶细胞器界膜中存在⼀种特殊的蛋⽩质转运⼦，其功能是识别蛋⽩质的分选信号并邦助其穿膜。⼀般情况下，要穿膜的蛋⽩质必须呈⾮折叠状态才能完成穿膜运输，但也有⼀些蛋⽩质可以在折叠状态下穿膜。蛋⽩质从细胞质基质进⼊内质⽹、线粒体和过氧化物酶体都采⽤穿膜运输⽅式。（三）⼩泡运输：细胞器之间通过运输⼩泡进⾏的蛋⽩质运输称为⼩泡运输。从内质⽹到⾼尔基体、从⾼尔基体⼀个膜囊到另⼀个膜囊、从⾼尔基体到晚期内体和细胞表⾯以及从细胞表⾯到溶酶体的蛋⽩质运输都是通过⼩泡运输⽅式来实现的。运输⼩泡直径为50-100nm，它从⼀个细胞器以芽⽣⽅式形成，⼩泡内装着运输的蛋⽩质，⼩泡膜内装着膜蛋⽩，当它到达靶细胞器时即与其融合，将蛋⽩质从⼀个细胞器运送到另⼀个细胞器。
蛋⽩质在细胞内的运输⽅式是由蛋⽩质分⼦上的分选信号决定的。在门控运输时，蛋⽩质分⼦上的分选信号与位于核孔复合体部位的相应受体特异结合才能介导主动运输；在穿膜运输时，蛋⽩质分⼦上
的分选信号必须被靶膜中相应的蛋⽩质转运⼦所识别，否则不能穿膜；在⼩泡运输中，蛋⽩质分⼦上的分选信号与运输⼩泡膜上特殊受体合，然后作定向运输。
三、蛋⽩质的研究前景
１在医药⽅⾯
许多蛋⽩质⼯程的⽬标是设法提⾼蛋⽩质的稳定性。在酶反应器中可延长酶的半衰期或增强其热稳定性，也可以延长⽤蛋⽩质的贮存寿命或重要氨基酸抗氧化失活的能⼒。在这个领域已取得了⼀些重要研究成果。⽤蛋⽩质⼯程来改造特殊蛋⽩质为制造特效抗癌药物开辟了新途径。如⼈的β-⼲扰素和⽩细胞-２是两种抗癌作⽤的蛋⽩质。但在它们的分⼦结构中，有⼀个不成对的基因，是游离的，因⽽很不稳定，会使蛋⽩质失去活性。当通过蛋⽩质⼯程修饰这种不稳定的结构就可以提⾼这两种抗癌物质的⽣物活性。美国的Ｃｅｔｕｓ公司成功地修饰了这两种癌瘤的蛋⽩质，⼤⼤提⾼了它们的稳定性，已⽤于临床试验并取得了良好的效果。具有抗癌作⽤的蛋⽩质⼯程产品免疫球蛋⽩质是⼀种⾼效治癌药物，它能成为征服癌症的“⽣物导弹”，即具有对准⽬标杀死特定癌细胞⽽不伤害正常细胞的特效。近年来，澳⼤利亚医学科学研究所的⼀个微⽣物研究课题组经过多年的研究后发现了激发基因开始或停⽌产⽣癌细胞的蛋⽩质。这种蛋⽩质在癌细胞⽣长过程中对癌基因起着开通或关闭的作⽤。这个发现，对于通过蛋⽩质⼯程研制鉴别与控制多种类型的
⾎液癌、固体癌的蛋⽩质有很好的作⽤，并为诊断和癌症提供了新的⽅法。⽬前，应⽤蛋⽩质⼯程研究开发抗癌及抗艾滋病等重⼤疑难病症等⽅⾯，均取得了重⼤进展。
另据实验，蛋⽩质⼯程还可以改变α１抗胰蛋⽩（ＡＴＴ）。运⽤此⼯程技术在ＡＴＴ的Ｍｅｔ３５８和Ｓｅｒ３５９之间切开后，可以与嗜中性⽩细胞弹性蛋⽩酶迅速结合⽽引发抑制作⽤。在病理学的氧化条件下可导致Ｍｅｔ３５８变成蛋氨酸硫氧化物使ＡＴＴ不可能与弹性蛋⽩酶的弹性位点相结合。通过位点直接诱变，Ｍｅｔ３５８被Ｖａｌ代替就成为抗氧化疗法的ＡＡＴ突变体。含ＡＡＴ突变体的⾎浆静脉替代疗法已经⽤于ＡＡＴ产物基因缺陷疾病患者的，并已取得明显疗效。
２在农业⽅⾯
蛋⽩质⼯程正在成为改造农业，⼤幅度提⾼粮⾷产量的新途径。如植物光合作⽤是利⽤⽩光能将⼆氧化碳转化成贮成能量淀粉，在植物叶⽚中普遍存在着⼀种重要的起催化作⽤的酶，它能固定住⼆氧化碳，这种酶叫核酮糖-１．５-⼆磷酸羧化酶。⽽这种酶具有双重性：它既能固定⼆氧化碳，⼜会使⼆氧化碳在光照条件下通过光呼吸作⽤损失⼀半，即光合效率只有５０％。现在。这种酶的三维结构已经搞清楚了。参与研究的⼯作⼈员认为，可以通过蛋⽩质⼯程改造这种酶，控制其不利于⼈需要的
⼀⾯，从⽽⼤⼤提⾼其光合作⽤效率，增加粮⾷产量。
近年来，美国坎布⾥奇的雷普⾥根公司的科研⼈员⽴题，以蛋⽩质⼯程作为设计优良微⽣物农药的新思路，他们实施对微⽣物蛋⽩质结构进⾏修改，仅此⼀举，使微⽣物农药的杀⾍率提⾼了１０倍。
３在⼯业⽅⾯
蛋⽩质⼯程在⼯业上的应⽤取得的成果亦是很多。现以改变酶的动⼒学特性研制出⾼效除污酶为例说明其应⽤价值。酶的动⼒学基本规律为：
酶（Ｅ）－底物（Ｓ）＝酶－底物复合物（ＥＳ）＝酶（Ｅ）＋产物（Ｐ）
在这个反应过程中有４个速率常数：
Ｅ－Ｓ＝ＥＳ＝Ｅ＋Ｐ
在稳态阶段，ＥＳ形成速率与分解速率相等，这个速率就是Ｋｍ（Ｍｉｃｈａｅｌｉｓ常数）。在数值上，Ｋｍ等于达到最⼤速率⼀半时的底物浓度。Ｖｍａｘ常在反应的初始阶段测定，反应进⾏中产物浓度将增加，Ｋ４则不可忽视，⾼浓度的底物会抑制酶活性。在底物低浓度时，酶的Ｋｍ是关键的参数。如在枯草杆菌蛋⽩酶的活性位点内有⼀个Ｍｅｔ残基，作为去污剂的⼀种组分，该酶要置于氧化条件下使⽤。利⽤位点直接诱变，⽤其他１９种氨基酸的任何⼀种取代这个Ｍｅｔ，这些突变酶在活性⽅⾯⼤不相同，除了ＣＹＳ代替Ｍｅｔ的突变酶外，其他突变酶的活性都下降，⽽Ｋｍ值提⾼。
含不可氧化氨基酸（如Ｃｅｒ，Ａｌａ或Ｌｅｎ）的突变酶在１ｍｏｌ/ＬＨ２Ｏ中不失活，⽽Ｎｅｔ和ＣＹＳ酶则迅速失活。研究者正是根据突变酶的动⼒学特性来确定枯⽩酶在去污剂中的应⽤，以提⾼其除污效率，加强去污作⽤。
另外，美国、⽇本等国家的科学⼯作者利⽤蛋⽩质⼯程研制⽣物元件来取代“硅芯⽚”，研制⽣物计算机，开发⽣物传感器的蛋⽩质都取得了重⼤进展。还有利⽤蛋⽩质（酶）⽣产模仿⽺⽑、蚕丝、蜘蛛丝，其强度⾼、质量轻，均是蛋⽩质⼯程取得的应⽤性研究成果。
日盲紫外探测器4 展望
蛋⽩质⼯程研究，从２０世纪８０年代初⾄今，由于分⼦⽣物学和技术科学相结合，已经完成了⼏⼗种蛋⽩质分⼦结构的改造。在蛋⽩质结构与其功能的研究上已获得很多有价值的检测资料。⼈们已经初步掌握了蛋⽩质⼯程的技术程序，这就是基因定位、诱变。在了解蛋⽩质三维结构与功能的基础上，对突变后的⼀维纤性肽链进⾏分⼦设计，从⽽构建全新的蛋⽩质分⼦。当今，在这个技术程序的控制⼿段⽅⾯已经取得了关键技术的突破。
蛋⽩质⼯程的应⽤领域极为⼴泛，现在已对探索环境保护，控制和设计与ＤＮＡ相互作⽤的某些调控蛋⽩，进⼀步实现控制遗传，改造⽣物体，创造符合⼈类需求新⽣物类型等⽅⾯发挥着重要作⽤。
学者们普遍认为，蛋⽩质⼯程是在⽣物⼯程领地上崭露出的⼀⽚特富魅⼒的新芽。它不仅可以带动⽣物⼯程进⼀步发展，还可以推动与⼈类⽣产、⽣活关系密切的相关科学的发展，如抗蛋⽩质变性延缓衰⽼，遗传病的防治，农牧业遗传育种、航天科技、新型材料学等。
参考⽂献
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林学颜，张玲．现代细胞与分⼦⽣物学［Ｍ］．北京：科学出版社，１９９９．
【3】万海清．⽣命科学概论［Ｍ］．北京：化学⼯业出版社，２００１．
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