动生化简答题
1.α-螺旋的特征是什么？如何以通式表示α-螺旋？
答: α-螺旋结构特征：
每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径。
1)每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。
2)相邻螺距之间形成链内氢键。即一个胎单位>C=O基氧原子与其前的第三肽单位的>N-H基氢原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α-螺旋构想允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，α-螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。α-螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键，则α-螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。α-螺旋表示为3.613-螺旋。
答：二条β-折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β-折叠片。β-折叠片又称为β-折叠。
为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键，避免相邻侧链间的空间障碍，各主链骨架同时作一定程度的折叠，从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂直相邻两个平面的交线，交替地位于片层的两侧。β-折叠片分为平行β-折叠片和反平行β-折叠片两种类型。
3.参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？其作用如何？
答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有：
2)氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三四级结构也起到一定的作用。
3)疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构其主要作用。
4)离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。
5)配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。
6)二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。
4.胰岛素原与胰岛素在一级结构上有哪些差异？胰岛素原是如何变成有活性的胰岛素？ 答：从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原和胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链-C链-A链），便是胰岛素的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。
如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素了。
5.血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的？此S形曲线有何生理意义？ 答：血红蛋白分子是寡聚蛋白，在结合氧的过程中，存在着亚基之间的相互作用，即变构效应，因此，其氧结合曲线是S形的。
生理意义：在肺部，它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中，它有利于氧结合血红蛋白分子释放更多的氧，以满足肌肉中生物氧化的需要。
6.为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离开来？
答：蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；球状分子的迁移率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此，可以采用电泳法将蛋白质分离开来。
7.蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？
答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上。在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层9水膜）。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能相互结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性相斥，使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素是蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。
8.蛋白质分子为什么具有紫外吸收光谱？
答：蛋白质之所以能够产生紫外吸收光谱，原因是：
1)多肽链中所有的肽键紫外光区（﹤220nm波长）有很强的光吸收；
2)Trp、Try、和Phe残基，由于其侧链基团含有共轭双键系统，在近紫外区（220~300nm波长），有吸收光的能力。
9.使用酶作催化剂的优缺点?
答：优点：
1)高度专一性；
2)高催化效率：
3)条件温和；
拼接处理器4)易调控。
缺点：酶易变性失活。
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10.在全酶分子中金属离子有何作用？
答：在全酶分子中，金属离子可能有下列作用：
2)对酶活性所必需的分子构想起稳定作用；
3)在酶与底物分子之间起桥梁作用。
11.辅基与辅酶有何异同？
答：不同点：即他们与酶蛋白结合的牢固程度不同。在酶的辅助因子当中把那些与酶蛋白结合比较牢固的，用透析法不易除去的小分子有机化合物，称为辅基；把那些与酶蛋白结合比较松弛的，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。
相同点：她们都是有机小分子，在酶的催化反应中都起着传递电子、原子和某些化学基团的作用。
12.举出三种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用?
答：维生素B族，如维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素PP（烟酰胺）、维生素B6、叶酸、泛酸等，几乎全部参与辅酶的形成。甚至于有些维生素，如硫辛酸、维生素C等，本身就是辅酶。
在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体之间之间传递H原子或者某种功能团（如：氨基、酰基、磷酸基、一碳基团等）。
13.举例说明酶原激活的机理?
答：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体，被称为酶原。酶原必须经过适当的切割肽键，才能转变成有催化活性的酶。使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位组建、完善或者暴露的过程。例如胰凝乳蛋白酶原在胰腺细胞内合成时没有催化活性，从胰腺细胞分泌出来，进入小肠之后，就被胰蛋白酶激活，接着自身激活（指酶原被自身的活性酶激活）。
14.解释磺胺类药物的抑菌机理、有机磷农药的杀虫机理？
答：磺胺类药物是细菌性传染病的有效药物。它能抑制细菌的生长繁殖，而不伤害人和畜禽。细菌体内的叶酸合成酶能够催化对氨基苯甲酸变成叶酸。磺胺类药物，由于与对氨基苯甲酸的结构，非常相似，因此，对叶酸合成酶有竞争性抑制作用。人和畜禽能够利用食物中的叶酸，而细菌不能利用外源的叶酸，必须自己合成。一旦合成叶酸的反应受阻，则细菌由于缺乏叶酸，便停止生长繁殖。因此，磺胺类药物有抑制细菌生长繁殖的作用，而不伤害人和畜禽。
有些抑制剂，如有机磷杀虫剂、有机汞化合物、有机砷化合物、一氧化碳、等剧毒物质能比较牢固以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。这种抑制作用称为不可逆抑制作用；这种抑制剂，称为不可逆抑制剂。
15.可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处？
答：可逆抑制作用的抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等物理方法可以除去抑制剂，便酶活性得到恢复。
而不可逆抑制作用的抑制剂，以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超滤等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。
16.竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征？
答：竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。从动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，Vmax不降低；Km增大。
非竞争性抑制的特征：加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，Vmax明显降低，但Km值不改变。
17.为何变构酶的速度–底物动力学曲线不呈双曲线？
答：竞争性抑制的一个重要特征是可以通过加入大量的底物来消除竞争性抑制剂对酶活性的抑制作用。从动力学方面看，在竞争性抑制剂作用下，Vmax不降低；Km增大。
非竞争性抑制的特征：加入大量底物不能解除非竞争性抑制剂对酶活性的抑制；在非竞争性抑制剂作用下，Vmax明显降低，但Km值不改变。
18.如何进行酶活力的测定？
答：酶活力（酶活性）就是指：酶催化底物发生化学反应的能力。
因此，测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行的速度。酶促反应速度越快，酶活力就越大；反之，速度越慢，酶活力就越小。引起反应速度下降的原因很多，例如：底物浓度下降；产物对酶的抑制；由于产物浓度增加而加速了逆反应酶变性等。因此，为了排除上述干扰，酶活力应该用酶促反应的初速度来表示。
19.酶活性部位的组成，位置和基团构成。
答：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。
活性部位是酶分子中的微小区域。它通常位于酶分子表面的一个深陷的空穴或一条深沟中。
对单纯酶来讲，活性部位是由一些极性氨基酸残基的侧链基团（如：His的咪唑基、Ser的
羟基、Cys的巯基、Lys制作奖章的ε–NH2基、Asp与Glucan总线电路的羧基等）所组成的。有些酶还包括主链骨架上的亚氨基和羰基。对于结合酶来讲，除了上述基团而外，还包括金属离子或辅酶分子的某一部分。
20.什么是米氏常数？其意义是什么？怎样能够求出米氏常数？
答：将米氏方程式整理后，得：
当酶促反应处于
时，则降温母粒Km＝[S]。由此可知，Km值是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。其单位是底物浓度的单位，一般用mol/L或mmol/tr069L表示。米氏常数是酶的特征性物理常数。
米氏常数的求法：
最常用的是Lineweaver–Burk的作图法（双倒数作图法）。将米氏方程式改写为下列倒数形式：
该方程式相当于y＝ax+b直线方程。实验时，选择不同的[S]测定相对应的V0。然后，以1/[S]为横坐标，以1/v为纵坐标作图，绘出直线。
21.什么是单纯酶和结合酶？它们的区别和联系是什么？
答：按照化学组成，酶可以分为单纯酶和结合酶。
有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶等。其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性。这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。结合酶中的蛋白质称为酶蛋白；非蛋白质的小分子物质称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为“全酶”。全酶＝酶蛋白 + 辅助因子，只有全酶才有催化活性。将酶蛋白和辅因子分开后均无催化作用。
22.血糖的来源和去路。
答：血糖的主要来源有肠道吸收、肝糖原分解和非糖物质（如氨基酸、甘油等）的糖异生。
去路则是进入各组织细胞利用，包括在肝脏中合成糖原。还可经一系列反应转变为其他糖及衍生物如核糖、脱氧核糖、唾液酸等；转变成非糖物质，如脂肪、有机酸和非必需氨基酸等。在某些情况下，当血糖含量超过肾糖阈时，部分葡萄糖会随尿排出。
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