第一节基本概念
一、金属蛋白质
广义角度说，凡需要金属离子参与才能发挥正常生物功能的蛋白质称为金属蛋白质。捕蟹笼
酶也是一类蛋白质，有的酶需要金属离子参与才能完成其在生物体内的催化功能。这类酶称为金属酶。
从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋白质中的一部分。还有一部分金属蛋白质，它们在生物体内不是起催化作用，而是承担其它方面的生物功能，它们大多数为载氧体以及金属、氨基酸、糖等营养物质的载体。这部分金属蛋白质从功能上是与金属酶有所不同的。本节所指的就是这部分蛋白质—我们称它为狭义的金属蛋白质。
二、酶、金属酶和金属激活酶
棉絮加工酶可分为两类，单纯蛋白酶和结合蛋白酶。单纯蛋白酶只含蛋白质，不含其它物质。后者除含有蛋白质外，还含有其它物质，结合蛋白酶要比单纯蛋白酶复杂。结合蛋白酶也称全酶，它由两部分组成： 全酶== 酶蛋白+ 辅基（或辅酶）
辅基和辅酶的概念有所不同，辅基与酶蛋白结合牢固，不易分离；而辅酶与酶蛋白结合松弛，用透析的方法既可使之分离。
被酶催化的物质称为底物。酶与底物结合并发挥催化作用的部分称为活性中心。每种酶的活性中心都是固定的，它由蛋白质分子中小部分肽链片段和一些氨基酸残基的功能基团组成，这些基团称为必需基团。但必需基团并不一定是活性中心，在活性中心以外的区域，也有不和底物直接作用的必需基团，这些基团可能与保持活性中心的空间构型有关。在整个酶蛋白分子中，活性中心只占其中很小的组成部分。但酶蛋白分子的大部分肽链结构并不是无用的，它们缠绕卷曲的结果起到保护活性中心的作用，为活性中心提供一个发挥催化功能的有效空间环境。 生物体内1000多种酶中，有1/4~1/3需要金属离子参与才能完成它们的催化功能。根据酶对金属亲合力的大小，可将酶划分为金属酶和金属激活酶，金属酶的酶蛋白与金属离子结合的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分离的组成部分。即使在催化过程中，两者之间也保持一定的比例关系。金属激活酶与金属离子的结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金属，需要加入金属离子才有活性。
第二节金属、酶和底物的结合形式
一、结合的基本模式
在金属酶、金属激活酶的催化过程中，金属(M)、酶(E)和底物(S)形成中间产物的结合形式有三种.
1.形成金属桥（E-M-S）
是由金属离子将酶和底物桥连在一起，形成金属桥可能有两种途径：
自动变光电焊面罩EE—M E—M—S（简单金属桥配合物）（环状金属桥配合物）
（2）形成酶桥（M-E-S）
是由蛋白酶将金属离子和底物桥连在一起，形成酶桥化合物可能有两种途径：
E M—E M—E—S
E E—S
产物只有一种，称为酶桥配合物。
（3）形成底物桥(E—S—M)
E E—S E—S—M
对金属酶，在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。
对于金属激活酶来说，酶蛋白与金属离子的结合是疏散的，既可以形成金属桥和酶桥配合物，也可以形成底物桥配合物。
金属、酶和底物以金属桥形成混配配合物的情况比较普遍，其形成混配配合物可能有两种形式。当金属离子与酶蛋白结合后，便形成活性中心的组成部分，由于其配位层未充满，便留下一个或几个可与底物结合的位置，形成一个受限制的活性中心，允许那些能够满足这些结构条件的底物结合上去。就形成E-M-S 类型的中间配合物。另一种方式是处于活性中心部位的金属离子的一个配位基（或配位体）被底物基团取代，也可形成E-M-S类型中间产物。
二、金属、酶和底物结合形式的判断
对于金属酶或金属激活酶，在判断它们是属于那一种结合形式时，最常用的方法是“结合实验”。该方法是在除去金属离子的情况下，观察酶与底物的结合情况，并与上述各种结合形式对比。对于E-M-S类型，若没有M存在E就不能与S结合；对于环状金属桥配合物类型，若没有M时，则E和S的结合就不如有M存在时那样牢固；而对于M-E-S类型，由于M和S都是各自与E直接连接，所以即使没有M，E-S结合的强度也不会有太大的变化；在E-S-M类型中，若去掉S，M就不与E结合，若去掉E，S仍然能于M结合。因此通过实验求得生成常数或解离常数，并结合如上分析，就可以推断酶的结合形式。
三、金属离子对酶功能的影响
（1）在酶促反应中，金属离子、酶和底物若以酶桥连接起来，金属离子所起的作用是使酶的活性中心位置发生变化，或是增加酶的活性，使其便于与底物结合。
（2）当金属离子、酶和底物通过金属桥结合时，金属离子起桥梁作用。它使酶和底物相互接近，把反应基团引导到正确位置上，以利于底物与酶的活性中心的某些基团结合。
登船梯（3）金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空间构象，以利于它们结合成中间产物。
（4）金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
（5）金属离子可以起到传递电子的作用，使酶促反应有控制的分步进行。
第三节酶的作用机理简介
一、锁钥学说—刚性模板模式
门控系统琐钥学说最早是由提出的。这种学说把酶和底物的结合的专一性理解为锁和钥匙关系，认为酶分子像一把锁，底物像一把钥匙。当酶和底物的空间构象正好能相互完全弥合时，它们便有效地结合，并发生催化作用。这种作用过程，就像一把钥匙开一把锁一样，只有钥匙的形状和锁簧正好互相弥合时，钥匙才能将锁打开。
琐钥学说能很好地解释一些酶对底物催化作用的高度选择性。
二、诱导契合学说—挠性模式
能量水杯实验证明，许多酶在催化底物反应的过程中，在与底物结合前和结合后，其空间构象会发生变化。一些学者提出了其它模式。其中比较有用的是诱导契合学说。
该学说认为。酶的空间构象（主要是活性中心部位的空间构象）和底物的空间构象，特别是结合基团所处的空间位置，在它们结合以前并不是互相弥合得很好。但它们以一个结合点结合后，会引起其它结合点的空间位置发生变化，使它们能与底物的对应部分充分结合。也就是说，酶的结合部位的构象只是与底物
结合部位的构象大体相符，在结合的过程中经过调整酶的空间构象使之与底物完全弥合。既经过诱导—空间的构象改变—契合这样一个连续过程。
锁钥学说与诱导契合学说的本质区别在于，前者认为酶的构象是始终不变的，既活性中心被假设为预先定形的，像锁一样具有刚性；后者认为酶的活性中心是挠性的，具有可变性，刚中有柔。
第四节酶促反应的动力学性质
生物体内的酶除了具有在催化功能上的高度专一性和选择性等特点外，在催化动力学方面也表现出显著的特点。
一、酶浓度对酶促反应速度的影响
假定底物浓度为饱和，而影响酶促反应的反应速度的其它因素为一定值时，研
究表明，酶的反应速度与其浓度成正比。
二、底物浓度对对酶促反应速度的影响
大量的研究结果表明，当酶的浓度不变，而底物的浓度很小时，随底物浓度的增加，反应速度急剧增加；随后，随底物浓度的增加，反应速度的增加逐渐减缓；当底物浓度达到一定程度后，反应速度几乎不受底物浓度的影响，而逐步趋于恒定。
上述的变化可用酶的活性中心学说作出解释。当底物浓度低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，反应速度随底物浓度的增加而加快。当底物浓度增加到能全部占据酶的活性中心位置时，反应速度应为最大值。此后由于酶的活性中心已全部为底物所完全占据，既是继续增加底物的浓度，反应速度也不可能进一步提高。
三、温度对酶促反应速度的影响
温度是影响化学反应速度的一个重要因素，对于一般化学反应来说，温度变化对其反应速度影响规律是：温度升高，化学反应速度加快；温度降低，化学反应速度减慢。酶催化的化学反应在一定程度上也遵循这个规律。但由于酶是蛋白质，随温度的升高蛋白质的变性速度加快，致使反应速度减慢或最终使酶完全失去活性。实验证明，在酶促反应中，提高温度可同时引起完全相反的两种后果，
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