①酶（enzyme）：酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。高尔夫球场围网②同工酶（isoenzyme）：是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式的酶。③胞内酶（endoenzyme）：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。④胞外酶（exoenzyme）：在细胞
内合成
而被分泌到细胞外发挥作用的酶。⑤酶活力单位（active unit）：在特定条件下(温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件)，每1min催化1μmol的底物转化为产物的酶量定义为1 个活力单位，这个单位称为酶的国际单位(IU)。 ⑥比活力（specific activity）：在特定条件下，每1mg酶蛋白所具有的酶活力单位数，是酶制剂纯度的指标。⑦酶原(proenzyme)：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成酶的前体 (无催化活力) 称为酶原 。⑧酶分子修饰（chemical modification）：通过各种方法使酶分子的结构发生某些变化,从而改变酶的某些特性和功能的技术过程。⑨固定化酶（immobilized enzyme）：固定在载体上并在是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。⑩多酶体系（multienzyme system）：催化连续反应链各步反应的酶彼此有机地组合在一起，精巧地镶嵌成有一定结构的复合体。酶活力（Enzyme activity）：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。酶的多形性:很
多酶可催化相同的反应，但其结构和物理化学性质有所不同的现象。
酶的特性：一般特性：低通滤波器设计酶既然是生物催化剂，它就具有催化剂一般的特征。酶和一般催化剂一样，只能催化热力学上允许进行的反应，因为在反应中其本身不被消耗，因此有极少量就可大大加速化学反应的进行。它对化学反应正逆两个方向的催化作用是相同的。所以它可以缩短平衡到达的时间，而不改变反应的平衡点。特殊特性①酶的催化效率高②酶作用的专一性③大多数酶的化学本质是蛋白质。
重要性： 1)板端连接器酶对食品加工和保藏的重要性：a.控制动植物原料中的酶活力有效改善食品原料的风味和质地结构，b.利用酶的催化活性，酶作为一种反应的催化剂，在食品加工及保藏的应用中，有着其他物理或化学手段无法比拟的优越性2)酶对食品安全的重要性：酶作用会使食品品质特性发生改变，甚至会产生毒素和其他不利于健康的有害物质。有时本身无毒的底物会在酶催化降解下转变成有害物质。虽然一些酶的作用会产生毒素和有害物质，但是我们也可以利用酶的作用去除食品中的毒素。没法解毒是一种安全、高效的解毒方法，对食品无污染、有高度的选择性，且不影响食品的营养物质。3)酶对食品营养的重
要性：酶作用有可能导致食品中营养组分的损失。同样的，我们也可以利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品的营养价值，使食品中的营养元素更有利于人体的吸收利用。4)酶对食品分析的重要性：酶法分析具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强。酶法分析的样品一般不需要进行很复杂的预处理，尤其适合食品这一复杂体系。此外，由于酶催化的高效性，酶法分析的分析速度大多比较快。5)酶对食品生物技术的重要性：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，或者把经过培养发酵产生目的酶活力高峰时的整个微生物细胞再固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。酶不仅作为一类重要的研究对象，同时也作为重要的研究工具。
2. 酶的发酵生产对培养基的要求？导尿管原理
培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是碳源、氮源，其次是无机盐、生长因子和产酶促进剂等。（1）碳源：不同的细胞对各种碳源的利用差异很大，所以在配制培养基时应根据不同细胞的不同要求而选择合适的碳源。另外，选择碳源除考虑营养要求外，还要考虑酶生物合成的诱导作用和是否存在分解代谢物阻遏作用。应尽量选用具有诱导作用的碳源，尽量不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。（2）氮源：不同的细胞对各种
氮源的要求各不相同，应根据要求进行选择和配制。一般来说，动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果。（3）碳氮比：在微生物酶生产培养基中碳源与氮源的比例是随生产的酶类、生产菌株的性质和培养阶段的不同而改变的。（4机械制图标题栏）无机盐：培养基中需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在。在酶生产中常以磷酸二氢钾、磷酸氢二钾等磷酸盐作为磷源，以硫酸镁为硫源和镁源。（5）生长因子：微生物还需一些微量的像维生素一类的物质，才能正常生长发育，这类物质统称生长因子(或生长素)。其中包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶等。
（6）产酶促进剂：产酶促进剂是指在培养基中添加某种少量物质，能显著提高酶的产率的物质。大体上分为两种：一是诱导物，二是表面活性剂。
3. 分离纯化酶有哪些常用方法，根据什么？
(1) 根据分子大小而设计的方法。如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。 (2) 根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。 (3) 按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚
焦层析法等。 (4) 按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。 (5) 按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。
5.酶分子修饰的方法及意义？
方法：化学法（金属离子置换法、大分子修饰法、肽链有限水解法、蛋白侧链基团的小分子修饰法等）、生物法和物理法。意义：采用蛋白质工程技术修饰酶：利用蛋白质工程，可以更好地、有目的地进行蛋白质结构和功能的研究，更有应用价值的是利用蛋白质工程可以制造出人们所需要的蛋白质；酶法有限水解：酶原的激活，保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用，酶活性的提高，降低酶的抗原性；氨基酸置换修饰：蛋白类酶分子经过氨基酸置换修饰后，可以提高酶活力、增加酶的稳定性或改变酶的催化专一性；亲和标记修饰：亲和试剂可以专一性地标记于酶的活性部位上，使酶不可逆失活，自杀性抑制剂可以用来作为某些疾病的有效药物。大分子结合修饰：通过大分子结合修饰，酶分子的结构发生某些改变，酶的特性和功能也有所改变，可以提高酶活力、增加酶的稳定性、降低或消除酶的抗原性。
6.酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。
研究内容：酶催化反应动力学是研究酶促反应速度以及影响此速度的各种因素的科学。包括：（1）底物浓度（2）酶浓度（3）抑制剂（4）温度（5）pH（6）激活剂
特点：⑴ Vm值不变，(表观）Km值增大；⑵ Km随抑制剂浓度[I]的增加而增加；⑶双倒数作图所得直线相交于纵轴；⑷抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除
特点：⑴ Vm值降低，Km值不变；Vm随[I]的增加而降低；⑵ 双倒数作图所得直线相交于横轴；⑶ 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；抑制程度取决于抑制剂的浓度。
特点：⑴ Vm值和Km值都随[I]的增加而降低；⑵ 双倒数作图所得为一组平行线；⑶必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加。
7.可逆抑制和不可逆抑制的区别？
区别：可逆抑制：抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，但是能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，抑制作用是可逆的。
不可逆抑制剂：抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，因
此不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，抑制作用是不可逆的，此时被抑制的酶分子受到不同程度的化学修饰。
8.固定化酶的优点及应用实例。
优点：（1）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用；（2）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；（3）稳定性显著提高；（4）可长期使用，并可预测衰变的速度；（5）提供了研究酶动力学的良好模型。
应用实例：糖工业上的固定化葡萄糖异构酶;乳制品上的固定化乳糖酶：利用β—半乳糖苷酶（乳糖酶）分解牛奶中的乳糖，生成葡萄糖和半乳糖，可使甜度增加，适合婴儿和病人食用;啤酒生产上的固定化淀粉酶;速溶茶上的固定化单宁酶.
9.酶被固定化后的理化性质的变化，对工业应用的利弊？
理化性质的变化：（1）固定化酶的形状：固定化酶的形式多样，依不同用途有颗粒、线条、薄膜和酶管等形状。（2）酶活力：固定化酶的活力在多数情况下比天然酶的活力低，其原因可能是：①酶活性中心的重要氨基酸残基与水不溶性载体相结合；②当酶与载体结
合时，它的高级结构发生了变化；③酶与底物间的相互作用受到空间位阻的影响。也有在个别情况下，酶经固定化后其活力升高，可能是由于固定化后酶的抗抑能力提高使得它反而比游离酶活力高。
（3）固定化酶的稳定性 ：固定化酶的稳定性一般都比游离酶高，表现为：操作稳定性，贮藏稳定性，热稳定性，对蛋白酶的稳定性，酸碱稳定性 强力磁盘（4）固定化酶的反应特性，例如，底物特异性、酶反应的最适pH、酶反应的最适温度、动力学常数、最大反应速度等均与游离酶有所不同。 a.固定化酶的底物特异性与底物分子量的大小有一定关系。一般来说，当酶的底物为小分子化合物时，固定化酶的底物特异性大多数情况下不发生变化，而当酶的底物为大分子化合物时一般随着底物分子量的增大，固定化酶的活力下降。 b.酶被固定后，其最适pH和pH曲线常会发生偏移。一般来说，产物为酸性时，固定化酶的最适pH与游离酶相比升高；产物为碱性时，固定化酶的最适pH与游离酶相比降低。 C.固定化酶的最适反应温度多数较游离酶高。D.动力学常数：酶经固定化后，酶蛋白分子的高级结构的变化以及载体电荷的影响可导致底物和酶的亲合力的变化。E.最大反应速度：固定化酶的最大反应速度与游离酶大多数是相同的。
利：1）固定化酶在长时间内科反复使用，使酶的使用效率提高，食用成本降低2）固定化酶极易与反应体系分离，产物溶液中没有酶的残留，简化了提纯工艺，而且产品收率高、质量好3）对热、pH等的稳定性提高，对抑制剂的敏感性降低，可较长时间地使用或储藏4）固定化酶可实现连续式生产工艺。并实现自动控制；弊：1）固定化酶可能造成酶的部分失活，酶活力有损失，同时也增加了固定化的成本，使工厂的初始投资增大2）固定化酶一般只适用于水溶性的小分子底物、对于大分子底物不适宜3）胞内酶进行固定化时必须经过酶的分离纯化操作4）酶催化微环境的改变可能导致其反应动力学发生改变
10.蛋白酶的分类？蛋白酶水解生产水解蛋白产生苦味的来源？
蛋白质酶的分类: 1)按最适PH值分类：中性蛋白酶 、碱性蛋白酶、酸性蛋白酶2)按对底物作用方式分类：内肽酶、外肽酶3)根据酶活性部位分类：丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶4）按来源分类：植物蛋白酶，如木瓜蛋白酶、动物蛋白酶，如胰蛋白酶、微生物蛋白酶，如放线菌蛋白酶
豫公网安备41160202000603
站长QQ:729038198
关于我们
投诉建议