树突状细胞（DC）膜表⾯分⼦谱及功能DC细胞表⾯有如此丰富多彩的蛋⽩分⼦，充分了解DC细胞及其分⼦谱，才有机会充分利⽤DC 细胞，开发⽅法如DC疫苗等。 和淋巴细胞共有的分⼦
DC细胞的表⾯存在很多淋巴细胞的分⼦，这对其功能有重要的作⽤。
MHCⅠ类分⼦向CD8 T细胞表达内源性和交叉表达的抗原，是⽬前诱导特异性细胞毒性T细胞的关键。 泛整合素，包括CD11a/CD 18和CD 49/CD 29(整合素β-1链)
⽩细胞共同抗原 CD 45 是⼀种受体样酪氨酸磷酸酶，是调节激活途径的关键。CD 45剪接变异体是众所周知的天然和记忆细胞⽣物标志物。CD45RA表型与CD 16 DC+体相关。 包括DC在内的⼤多数⽩细胞上的⾼糖基化分⼦以CD43和CD52为代表。CD43的配体包括
CD54、MHC I类、透明质酸和半乳凝集素-1。CD 43也被称为增⽩细胞蛋⽩，因为它有⼤量的O-唾液酸位点，从⽽导致了它带负电荷。CD 52作为Campath-1mAb的靶标，是⼀种GPI连接的N-糖基化分⼦，在CD16+ DC上⼴泛表达并与Siglic-10相互作⽤.
DC细胞表达补体调节蛋⽩，如CD46，GPI-linkedCD55。这两种分⼦都有能⼒⽤CD55进⾏信号传递，⽽CD 55能够促进调节性T细胞的发育。两者都是包括补体成分在内的内源性分⼦的受体，也是不同病原体的受体。CD 46与⿇疹、疱疹病毒和热链球菌等病原体结合，CD55与Cox-Sackie病毒、Echo病毒7型和肠道病毒70结合。 TNFR超家族(TNFRSF)成员⼴泛表达于包括BDC在内的⽩细胞，包括CD265(RANK)，与其配体CD254相互作⽤，从⽽在破⾻细胞分化中发挥作⽤。CD298(Na/K ATP酶)是⼤多数⽩细胞(包括DC)上存在的盐转运蛋⽩之⼀。CD305(LAIR1)是⼀种⼴泛表达的具有抑制能⼒的Ig-SF分⼦，通过免疫受体酪氨酸抑制基序(ITIM)与⾃⾝结合。其相关分⼦CD 306(LAIR 2)更多地局限于单核细胞。
和单核吞噬细胞系统（MPS）共有分⼦
作为MPS成员，DC细胞表达髓系特异性分⼦，CD33(Siglc-3)与含α2，3和α2，6-连接唾液酸的糖链分⼦结合，含有两个ITIM基序，但对其在DC上的功能作⽤知之甚少。抗氧化植物素
CD 311(EMR 1)是表⽪⽣长因⼦跨膜蛋⽩家族的成员。它存在于单核细胞和DC上。它是⼈
F4/80抗原的同源物，是⼩⿏巨噬细胞中应⽤最⼴泛的标记物。CD 312(EMR 2)是⼀种与糖胺聚糖结合的相关分⼦，在单核细胞、未成熟的Mo-dc上表达，但在活化过程中被下调。
免疫组织化学诊断领域DC最有⽤的标志之⼀是CD68，⼀种与氧化低密度脂蛋⽩相互作⽤的粘液样分⼦。虽然主要是⼀种细胞内蛋⽩，它被发现在巨噬细胞和DC的组织表⾯。
作为⽩细胞，DC亚为CD45+，HLAⅠ+类。来⾃以下结构家族的分⼦在DC上由多个成员代表：Ig-SF(如CD 83、CD 80、CD 86)、CLR家族(如CD 205、CD 370)、G-偶联蛋⽩受体(例如CCR 5、CCR 7)、细胞粘附分⼦(EpCAM、CD 50、CD 54)和四硫鸟苷(如CD 37)。
参与免疫监视，抗原摄取和抗原呈递的分⼦
病原体相关分⼦模式(PAMP)受体
受体CLR分⼦是在DC上表达的重要模式识别分⼦。CD 205(DEC-205)是典型的含有多个C型凝集素样结构域(CTLD)的DC表达的CLR，与凋亡和坏死细胞上的⾓蛋⽩进⾏结合。CD 302是另⼀个最初被鉴定为与CD 205融合蛋⽩的CLR。它更多的表现为⼀种单⼀的CTLD内切细胞蛋⽩，它结合了⼀系列的糖基化分⼦。CD 302存在于所有BDC体中，并参与其向淋巴组织的迁移。
CD 367(DCIR)是⼀种内源性CLR，可参与交叉递呈.它结合了内源性和致病性两种来源sulfo-Lewis。它位于BDC表⾯，但在激活后受到下调，这表明其两个ITIM对于维持稳态⾄关重要。
CD 369(Dectin-1)是葡聚糖受体，存在于CD 16+ DC表⾯。CD 101有7个Ig-V型胞外结构域和⼀个短
的胞浆尾，有⼏个丝氨酸/苏氨酸磷酸化的⼀致位点。它是⼀种表达于⽪肤的CD1a+DC，通过产⽣IL-10来调节T细胞的反应。
CD 207(Langerin)是⼀种与未成熟的LCS相关的CLR，它能识别含有⽢露糖的微⽣物糖蛋⽩和⼄⼆醇-脂。CD 209(DC-SIGN)在Mo-DC上表达，⽽真⽪DC，在BDC上表达有限.它以⾼亲和⼒结合内源性CD102和CD 50，但作为⼀种PAMP受体，它通过识别⾼⽢露糖N糖链与多病毒结合。CD 301是在BDC上发现的另⼀种内源性CLR，它与末端海藻糖和N-⼄酰半乳糖残基结合.
CD 371(DCAL-2，CLEC12a)存在于cDC2和单核细胞表⾯，⽽不存在pDC或CD16+DC，即调节钠尿酸单钠晶体。
清除剂受体
CD36存在于⽪肤DC体中，可作为⼀系列分⼦的连接点，包括氧化长链脂肪酸、⼀些磷脂、胶原和凝⾎酶素，在凋亡细胞吞噬中起着重要作⽤。
CD204是巨噬细胞的⼀种受体，它与许多带负电的分⼦结合，并且存在于组织DC上。
补体受体
CD88是⼀种G蛋⽩偶联七次跨膜受体，结合cDC2和CD16+DC表⾯的C5α。
Toll-like-receptor（TLR）
TLR结合来⾃不同微⽣物基团的不同PAMP和配体结合导致细胞的活化。并不是所有TLR在细胞膜上表达。其中包括⼤多数DC上的TLR2(CD282)、TLR4(CD284)和不成熟DC上的
TLR5(CD285)，在Mo-DC上包括TLR6(CD286)。TLR10(CD290)在pDC和CD1a体外衍⽣细胞上发现。CD180在结构上与TLR家族相关，在BDC上发现，并有助于LPS识别和信号传递。
免疫原性细胞死亡受体
免疫原性细胞死亡释放了许多危险信号，如AnnexinA1和ATP。FPR1在CD16+DC上表达，识别AnnexinA1，P2XR7表⾯受体在cDC2上表达，作为ATP的传感器。这些受体将DC吸引到即将死亡的细胞，并取决于染⾊细胞的类型，从⽽产⽣免疫原性或耐受性反应。
死亡细胞受体和吞噬受体
DC表达⼀系列分⼦，其结合分⼦暴露于凋亡和坏死的死亡细胞，从⽽增强吞噬作⽤。CD300家族的Ig-SF分⼦由7个在⽩细胞上表达的成员组成，CD300a和CD300c在包括BDC的⼤多数⽩细胞上都有表达，⽽CD300e和CD300f在单核细胞和CD16+DC上被发现，⽽不是CD1c+Dc或者PDC。
嘌呤和嘧啶受体
CD 39是⼀种催化ATP和ADP⽔解的外⽣酶，在BDC和LC表⾯均有表达。
Fc 受体
DC表达不同类型的FC受体。CD16(FCγRIIIa)是IgG的低亲和⼒受体，它分离经典的和⾮经典的CD14单核细胞，并仔细去除单核细胞的CD 14体，形成明显的CD16+DC体，这与cDC1或cDC2不同。IFN诱导CD64，⼀种⾼亲和⼒Fc受体，并在⼤多数BDC上表达，介导ADCC和免疫复合物的吞噬作⽤。在LC和BDC上发现CD32(FCγRII)的不同亚型。通过CD32a吞噬聚集的IgG免疫复合物。变速箱线束
DC上存在的其他同⼯型受体包括CD89、FCαR，它们通过与普通FCR的联系⽽发挥免疫功能，如IgA介导吞噬作⽤以及细胞毒性。CD 89本⾝受多种促炎细胞因⼦的调控.
黏附分⼦
DC分⼦表达极其重要的细胞粘附分⼦。CD 54(ICAM-1)、CD 102(ICAM-2)和CD 50(ICAM-3)已知在DC上表达。它们是有效的细胞间信号传递和DC通过组织迁移的能⼒的关键。CD44是透明质酸和具有透明质酸结构的分⼦的⼀种受体，是⼀种⾃⾝具有⼤量O-连接糖基结构的分⼦。已知⼤量的异构体，并在Mo-DC亚中发现了特定的异构体。据报道，CD49d和CD49e作⽤于⼈的DC能增加与⾎管内⽪的粘附，尤其是通过与其他细胞粘附分⼦(如CD49d的MadCAM-1和V-CAM或CD49的RGD结构域。
无线演示控制器
⾄少有两个Nectin蛋⽩分⼦(CD 111，CD 112)在DC上表达。它们是Ig-SF分⼦，是HSV-1和脊髓灰质炎病毒的受体.CD 111具有与肌动蛋⽩细胞⾻架相互作⽤并与上⽪细胞相互作⽤的细胞内部分。
CD2是⼀种Ig SF成员，通过与其配体CD58(LFA1)相互作⽤⽽发挥粘附作⽤，具有激活和诱导凋亡的作⽤。虽然它是众所周知的T细胞标记，但CD2在所有的cDC2上都有表达，并且与抗凋亡的pDC亚体分离。
迁移分⼦
迁移是DC从监视点迁移到淋巴器官的⼀个关键功能。粘附分⼦有助于DC的迁移能⼒。CD62L 通过与糖链相互作⽤，介导DC从感染部位迁移到周围淋巴组织的⾼内⽪⼩静脉。CD97与硫酸软⾻素结合调节DC的粘附和迁移。表⾯膜是动态的，分⼦移动以在整个功能过程中关联或分离。CD37等四氨基氨基是稳定脂筏的关键。包括CD9、CD37、CD53、CD81、CD82和
CD151的四氨基蛋⽩在BDC种上表达。
CD 87(urikinase纤溶酶原激活剂受体)是来源蛋⽩激活的DC，与FPRL1密切相关。虽然CD87存在于许多⽩细胞上，但FPRL1分⼦似乎仅存在于组织DC亚上。
抗原递呈分⼦HLA Class1和HLA classII
外源蛋⽩的加⼯和肽抗原的提呈发⽣在MHCⅠ类和II类中。参与Ⅰ类途径的细胞表⾯分⼦包括与MHCⅠ类分⼦相关的β2微球蛋⽩。cDC1上的CLR，如CD205和CD370，通过MHCⅠ类增强交叉递呈，阻⽌捕获的抗原与溶酶体间隔区的传递。细胞表⾯分⼦通过伴侣功能参与II类抗原提呈过程，其中包括不变链CD74，该链调节外源肽在HLAⅡ类分⼦中的负载。此外，CD74还与巨噬细胞迁移抑制因⼦(MIF)结合，导致下游信号活动，导致细胞增殖和前列腺素E2的产⽣，这可能进⼀步驱动细胞的诱导反应。CD208(DC-LAMP)是在成熟的DC表⾯瞬时发现的，它有助于外源抗原的加⼯。
CD1分⼦
⼈CD1家族的3个成员CD1a、CD1b，CD1c在⼈DC亚上表达。这些整合膜Ig-SF糖蛋⽩与β2微球蛋⽩相关，与MHCⅠ类分⼦结构相似。它们存在于DC内，与不同的内⼩体区相关，并向T细胞呈递脂质抗原。CD1c(最初由L161mAb定义，最近由BDCA确定)是BDC主要体的区分性分⼦。细胞内CD1b最常见于晚期内⼩体，但所有CD1分⼦均受不同的激活刺激作⽤。CD1a被⽤作CD34衍⽣DC的标记物，但长期以来在真⽪DC和LC的表⾯上都有表达。
趋化因⼦受体
DC在对趋化因⼦的反应中迁移，并在其表⾯表达多种受体，通常是在激活之后。它们包括CXCR3(CD 183)、CXCR4(CD 184)、CXCR5(CD 185)、CCR2(CD 192)、CCR5(CD 195)、CCR6(
tmchCD 196)、CCR7(CD 197)等受体。CCR5在cDC2和pDC上弱表达，但在活化的体中迅速表达，尤其是在CD16+DC上。
活化抗原
组织DC的基本功能是识别、吸收和表达抗原。DC对抗原处理的这⼀过程作出反应，通过⼀系列的信号导致DC活化。⼀种激活的DC由细胞表⾯分⼦的上调所识别，这些分⼦通常具有向细胞发出进⼀步信号的特性。CD80和CD 86都是与T细胞共刺激分⼦CD 28和CD 152结合的Ig-SF 分⼦，使它们成为免疫应答的重要共同调节因⼦。CD83是⼀种早期活化标记物，可阻⽌MHCⅡ类和CD86分⼦在细胞表⾯的降解，在激活过程中导致分⼦的上调。CMRF-44和CMRF-56 mAb 可以结合的未知分⼦，但是活化dc的极好标记。
细胞因⼦受体
未成熟的Mo向Mo-DC或普通DC前体的分化受多种⽣长因⼦和细胞因⼦的驱动，表明其受体存在于细胞表⾯，包括G-CSF(CD 114)、M-CSF(CD 115)、GM-CSF(CD 116)和CD 131、
TNF(CD 120)、IL-6(CD 126)及其共同信号链(CD 130)、FLT3L(CD 135)等受体。
未知功能的分⼦
⼀些细胞表⾯分⼦的功能还不为⼈所知，这些分⼦要么是通过HLDA Workshops，要么是通过转录学鉴定出来的，⽽这些分⼦的功能尚不为⼈所知。例如，CD 232。
主要参考⽂献：
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5. G.J. Clark et al. Seminars in Cell & Developmental Biology (2018)⼈⽣如画卷，提笔将⼀缕芬芳⼊墨，
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