胰蛋白酶 Trypsin

胰蛋白Trypsin (Parenzyme) 灌铅蛋白酶的一种,EC3.4.21.4。在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏是作为的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。
  的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量为23300,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外,还存在于海盘车蝲姑放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶纤溶酶舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系,可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系,但其特异性则完全不同。
  胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算,每1mg 的效价不得少于2500单位。 由牛、羊、猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶,只断裂
赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。白或米黄结晶性粉末。溶于水,不溶于乙醇、甘油、氯仿和乙醚。分子量24 000pI 10.5,最适pH7.88.5左右。pH23是稳定的。pH5以上易自溶失活。pH>9.0不可逆失活。Ca2+对酶活性有稳定作用;重金属离子、有机磷化合物DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。临床用于抗炎消肿,工业上用于皮革制造、生丝处理、食品加工腾荷等。
作用与用途
本品为蛋白质水解酶,能选择地水解蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链,能消化溶解变性蛋质,对未变性的蛋白质无作用,因此,能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀,易于引流排除,加速创面净化,促进肉芽组织新生,此外还有抗炎症作用。临床上用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤、瘘管等所产生的局部水肿、血肿及脓肿等。喷雾吸入,用于呼吸道疾病。也可用于毒蛇咬伤
碱性蛋白酶
  碱性蛋白酶是经细菌原生质体诱变方法造育的2709枯草杆微生物通过深层发酵、提取
及精制而成的一种蛋白水解酶,属于一种丝氨酸脆外高碱性蛋白酶,它能水解蛋白质分子肽链生成多肽或氨基酸,具有较强的分解蛋白质的能力。生产工艺是采用微滤超滤膜分离、喷雾干燥或真空冷冻干燥等先进技术,广泛应用于食品、医疗、酿造、丝绸、制革等行业。
  碱性蛋白酶是目前市场上流行的洗涤添加剂,能大幅度提高洗涤去污能力,特别对血渍、汗渍、奶渍、油渍等蛋白类污垢,具有独特的洗涤效果。碱性蛋白酶在技术上采用细菌原生质体诱变处理方法,从国内碱性蛋白菌生产菌2709枯草杆菌中研究选育出若干稳定高性能菌株,在后处理上,采用去渣盐析沉淀法,减少了蛋白酶的杂质含量和产品特有的气味,提高了溶解速度,与洗涤剂有更好的配伍性,延长了保质期。
  共沸精馏特性
  碱性蛋白酶是由造育的地衣芽孢杆菌发酵而得,主要成分为枯草杆菌蛋白酶,是一种内切酶,催化部位为丝氨酸,分子量约为27300
  使用条件
  底物浓度10~25%,温度50~60PH6.0~8.5,反应时间3~6小时(根据要求可长可短)添加酶0.03~0.06%(以水解溶液重量计)natr-241
  保存:5保藏,保质期一年;89c205125储存,酶活保存期至少3个月以上
  CAS 编号:9014-01-1
毛刷制作

本文发布于:2024-09-22 16:50:08,感谢您对本站的认可!

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